Date published: 2025-9-8

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LYAG Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von LYAG-Substraten für verschiedene Anwendungen an. LYAG, oder lysosomale saure Lipase, ist ein Enzym, das eine entscheidende Rolle im Lipidstoffwechsel spielt, indem es Triglyceride und Cholesterylester in den Lysosomen zu freien Fettsäuren und Cholesterin hydrolysiert. Die LYAG-Substrate sind wichtige Hilfsmittel in der wissenschaftlichen Forschung zur Untersuchung der enzymatischen Aktivität und der Regulation der lysosomalen sauren Lipase. Forscher verwenden diese Substrate, um die am Lipidstoffwechsel und an der Lipidspeicherung beteiligten Wege zu untersuchen, und erhalten so Einblicke in die Art und Weise, wie Zellen die Lipidhomöostase aufrechterhalten und auf metabolische Anforderungen reagieren. Diese Substrate werden in Enzymaktivitätstests verwendet, um die Kinetik von LYAG zu messen, was ein tieferes Verständnis seiner Funktion und Regulation unter verschiedenen Bedingungen ermöglicht. Durch den Einsatz von LYAG-Substraten in Hochdurchsatz-Screening-Assays können Wissenschaftler neuartige Modulatoren der lysosomalen sauren Lipaseaktivität identifizieren, was die Entdeckung neuer Stoffwechselwege und Regulationsmechanismen erleichtert. Diese Forschung ist entscheidend für die Erweiterung unseres Wissens über den Lipidstoffwechsel und seine breiteren Auswirkungen auf die Zellphysiologie und biochemische Prozesse. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren LYAG-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

4-Nitrophenyl-α-D- glucopyranoside

3767-28-0sc-281427
sc-281427A
1 g
5 g
¥1049.00
¥2832.00
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4-Nitrophenyl-α-D-glucopyranosid weist eine einzigartige Reaktivität als Glykosid-Substrat auf, die durch seine Fähigkeit gekennzeichnet ist, in Gegenwart spezifischer Glykosidasen hydrolysiert zu werden. Die Nitrogruppe erhöht die Elektrophilie und erleichtert den nukleophilen Angriff und die anschließende Spaltung der Glykosidbindung. Die Löslichkeit dieser Verbindung in polaren Lösungsmitteln und ihre ausgeprägten chromogenen Eigenschaften ermöglichen einen empfindlichen Nachweis in enzymatischen Assays, was Einblicke in die Glykosylierungsdynamik und Enzymspezifität ermöglicht.