Date published: 2025-9-8

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KLK1 Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von KLK1-Substraten für verschiedene Anwendungen an. Kallikrein-1 (KLK1) ist ein Mitglied der Kallikrein-Familie von Serinproteasen, das für seine Rolle im Kinin-Kallikrein-System bekannt ist, wo es für die Spaltung von Kininogenen zur Freisetzung von Kininen, wie z. B. Bradykinin, verantwortlich ist. Diese Peptide spielen eine entscheidende Rolle bei Prozessen wie Gefäßerweiterung, Blutdruckregulierung, Entzündung und Schmerzsignalisierung. KLK1-Substrate sind wichtige Werkzeuge in der wissenschaftlichen Forschung, die es den Forschern ermöglichen, die enzymatische Aktivität von KLK1 und ihre Beteiligung an verschiedenen physiologischen und pathologischen Prozessen zu untersuchen. Mit Hilfe dieser Substrate können Wissenschaftler untersuchen, wie die KLK1-Aktivität die Bildung bioaktiver Peptide beeinflusst, was zu unserem Verständnis der kardiovaskulären Funktion, der Entzündungsreaktionen und des Gewebeumbaus beiträgt. Diese Substrate werden häufig in biochemischen Tests zur Quantifizierung der KLK1-Aktivität sowie in Studien zur Untersuchung der Rolle von KLK1 bei Bluthochdruck, chronischen Entzündungen und bestimmten Krebsarten verwendet. Darüber hinaus sind KLK1-Substrate wertvoll für die Entwicklung von Inhibitoren und Modulatoren von KLK1, die für Anwendungen zur Regulierung der Kininfreisetzung und ihrer Auswirkungen von Interesse sind. Die Verfügbarkeit dieser Substrate hat die Forschung auf Gebieten wie der kardiovaskulären Biologie, der Onkologie und der Entzündung erheblich vorangebracht und entscheidende Einblicke in die komplexen Mechanismen gewährt, die durch KLK1 vermittelt werden. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren KLK1-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.
ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

H-D-Val-Leu-Arg-AFC

sc-391026
sc-391026A
1 mg
5 mg
¥1467.00
¥5923.00
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H-D-Val-Leu-Arg-AFC dient als Substrat für das Enzym klk1, das seine Spezifität durch einzigartige Peptidinteraktionen unter Beweis stellt. Die Struktur der Verbindung erleichtert die Erkennung durch das Enzym, was zu einer effizienten Spaltung und Fluoreszenzemission bei der Hydrolyse führt. Diese Reaktionskinetik unterstreicht seine Rolle bei der Überwachung der proteolytischen Aktivität, da die Freisetzung von AFC ein messbares Signal erzeugt. Seine ausgeprägte Aminosäuresequenz erhöht die Selektivität und macht ihn zu einem wertvollen Instrument für die Untersuchung der Proteasedynamik.