κ-casein Inhibitoren

Gängige κ-casein Inhibitors sind unter underem Benzyl isothiocyanate CAS 622-78-6, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5, Chlorogenic Acid CAS 327-97-9, Gallotannin CAS 1401-55-4 und Ellagic Acid, Dihydrate CAS 476-66-4.

Chemische Inhibitoren von κ-Casein können durch verschiedene molekulare Wechselwirkungen zu einer Funktionsstörung dieses Proteins führen. Benzylisothiocyanat kann mit Cysteinresten in κ-Casein unter Bildung von Thioharnstoffen reagieren, was zu strukturellen Veränderungen führen kann, die seine Fähigkeit zur Stabilisierung von Caseinmizellen beeinträchtigen. In ähnlicher Weise ist Epigallocatechingallat (EGCG) in der Lage, sich an κ-Casein zu binden und Konformationsänderungen hervorzurufen, die seine mizellenstabilisierenden Funktionen hemmen. Dithiothreitol (DTT) kann Disulfidbindungen im κ-Casein spalten, die für die Aufrechterhaltung seiner dreidimensionalen Struktur entscheidend sind, und dadurch seine Interaktion mit anderen Caseinmolekülen und seine Rolle bei der Aufrechterhaltung der Mizellenstruktur hemmen. Chlorogensäure und Gerbsäure haben beide die Fähigkeit, sich nicht-kovalent an hydrophobe Regionen zu binden bzw. Proteinkomplexe zu bilden, was die Konformation von κ-Casein verändern und seine Funktionsfähigkeit bei der Mizellenstabilisierung verringern kann.

Darüber hinaus kann Ellagsäure an κ-Casein binden und dessen Struktur stören, wodurch das Protein daran gehindert wird, wirksam zur Mizellenstabilität des Caseins beizutragen. Es ist bekannt, dass Curcumin mit κ-Casein interagiert und dabei strukturelle Veränderungen hervorruft, die seine Funktion bei der Mizellenbildung hemmen. Die proteinbindenden Eigenschaften von Genistein ermöglichen eine Bindung an κ-Casein, wodurch die Konformation des Proteins verändert und seine Rolle bei der Mizellenstabilisierung beeinträchtigt werden kann. Kaffeesäure kann sich ebenfalls an κ-Casein binden, was seine strukturelle Integrität verändern und sich negativ auf die Mizellenbildung auswirken kann. Capsaicin kann aufgrund seines lipophilen Charakters in die Struktur von κ-Casein interkalieren und die für die Mizellenstabilität erforderlichen Proteininteraktionen stören. Quercetin und Naringenin können beide an κ-Casein binden, was zu Konformationsänderungen führt, die die Wirksamkeit des Proteins bei der Stabilisierung von Caseinmizellen verringern. Diese chemischen Wechselwirkungen mit κ-Casein unterstreichen die verschiedenen Mechanismen, durch die die funktionelle Rolle des Proteins bei der Mizellenstabilität gehemmt werden kann.