IRAP Substraten

Gängige IRAP Substrates sind unter underem Leu-pNA, Chromogenic Substrate CAS 4178-93-2, S-Benzyl-L-cysteine p-nitroanilide CAS 7436-62-6, Bestatin CAS 58970-76-6, L-Valine CAS 72-18-4 und L-Phenylalanine CAS 63-91-2.

IRAP-Inhibitoren stellen eine chemische Klasse dar, die eine Vielzahl von Verbindungen umfasst, die in der Lage sind, mit Insulin-regulierter Aminopeptidase (IRAP) zu interagieren, um deren Aktivität zu modulieren. Diese Verbindungen erreichen die Hemmung durch verschiedene Mittel wie kompetitive Hemmung, Blockierung des aktiven Zentrums, Veränderung der Enzymkonformation und Interaktion mit Metallbindungsstellen. Zu den Inhibitoren gehören Peptide wie Angiotensin IV und seine Analoga, die direkt mit den natürlichen Substraten von IRAP konkurrieren. Übergangszustands-Mimetika wie Amastatin können sich an das aktive Zentrum binden und so die Fähigkeit des Enzyms, seine Substrate zu verarbeiten, effektiv verringern. Kleine Moleküle wie Bestatin sind in der Lage, mit dem Zink-bindenden Motiv zu interagieren, das für die Aminopeptidase-Aktivität von IRAP unerlässlich ist, und bieten so eine Art der Hemmung, die entscheidende Metallionen einbezieht.

Eine Untergruppe dieser Inhibitoren kann die IRAP-Aktivität auch indirekt beeinflussen. Zum Beispiel zielen Kinase-Inhibitoren wie HA-1077 auf vorgeschaltete Regulatoren ab, die die IRAP-Funktion modulieren können. Aminosäuren wie L-Valin, L-Phenylalanin und L-Leucin können aufgrund ihrer strukturellen Ähnlichkeit mit IRAP-Substraten als kompetitive Inhibitoren dienen. Andere Verbindungen wie L-Cystein können kovalente Modifikationen am Enzym bilden, was zu Veränderungen der Enzymkonformation und -funktion führen kann. Bestimmte Metallchelatbildner oder Metallkomplexbildner, wie z. B. Cu(II)-ATSM, können auch die Aktivität von metallabhängigen Enzymen wie IRAP beeinflussen, indem sie deren Metallzentren beeinflussen