Date published: 2026-2-9

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IGFBP Inhibitoren

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von IGFBP-Inhibitoren für den Einsatz in verschiedenen Anwendungen an. IGFBP-Inhibitoren sind wichtige Werkzeuge zur Untersuchung der Funktion und Regulierung von Insulin-ähnlichen Wachstumsfaktor-bindenden Proteinen (IGFBPs), die eine wichtige Rolle bei der Modulation der Aktivität und Verfügbarkeit von Insulin-ähnlichen Wachstumsfaktoren (IGFs) spielen. Diese Proteine sind an zahlreichen zellulären Prozessen beteiligt, darunter Wachstum, Differenzierung und Überleben. In der wissenschaftlichen Forschung werden IGFBP-Inhibitoren eingesetzt, um die nachgeschalteten Effekte der Hemmung von IGFBPs auf IGF-vermittelte Signalwege wie PI3K/AKT und MAPK/ERK zu erforschen, die für die Zellproliferation, den Stoffwechsel und das Überleben wichtig sind. Forscher setzen IGFBP-Inhibitoren ein, um die molekularen Wechselwirkungen zwischen IGFBPs und IGFs zu untersuchen und um potenzielle Regulierungswege und Ziele für weitere Untersuchungen zu identifizieren. Darüber hinaus sind diese Inhibitoren wertvoll für Hochdurchsatz-Screening-Assays, die auf die Entdeckung neuer Modulatoren der IGFBP-Aktivität abzielen. Der Einsatz von IGFBP-Inhibitoren unterstützt die Entwicklung von Versuchsmodellen, um die komplexen Signalnetzwerke, an denen IGFBPs und IGFs beteiligt sind, zu entschlüsseln und unser Verständnis der zellulären Regulation und Anpassung zu verbessern. Indem sie eine präzise Kontrolle der IGFBP-Aktivität ermöglichen, erleichtern diese Inhibitoren umfassende Studien über ihre Rolle in der Zellphysiologie und ihre weiterreichenden Auswirkungen in verschiedenen biologischen Zusammenhängen. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren IGFBP-Inhibitoren erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.
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NBI-31772

374620-70-9sc-222047A
sc-222047
sc-222047B
sc-222047C
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
¥451.00
¥1862.00
¥3069.00
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NBI-31772 fungiert als insulinähnliches Wachstumsfaktor-Bindungsprotein (IGFBP), das eine ausgeprägte Affinität für IGF-Moleküle aufweist und deren Verfügbarkeit in der extrazellulären Umgebung stabilisiert. Diese Verbindung geht spezifische nicht-kovalente Wechselwirkungen ein, wie z. B. Wasserstoffbrückenbindungen und hydrophobe Kontakte, die ihre Bindungsspezifität erhöhen. Ihre einzigartige Konformationsflexibilität ermöglicht dynamische Anpassungen der Bindung, die die IGF-Signalwege und die zellulären Reaktionen beeinflussen. Die Interaktionskinetik der Verbindung deutet auf eine schnelle Assoziationsphase hin, gefolgt von einer langsameren Dissoziation, was zu ihrer regulierenden Rolle bei der IGF-Bioaktivität beiträgt.