Date published: 2026-2-10

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Seach Input

HSC 70 Inhibitoren

Gängige HSC 70 Inhibitors sind unter underem VER 155008, Pifithrin-μ CAS 64984-31-2, Heat Shock Protein Inhibitor I CAS 218924-25-5, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5 und Bisphenol A.

HSC 70-Inhibitoren gehören zu einer Klasse von Verbindungen, die auf ein bestimmtes molekulares Chaperon abzielen, das als Heat Shock Cognate 70 (HSC 70) bekannt ist. HSC 70 ist ein prominentes Mitglied der Hitzeschock-Proteinfamilie und spielt eine entscheidende Rolle bei der zellulären Proteinhomöostase und der korrekten Faltung neu synthetisierter Polypeptide. Diese Inhibitoren sind darauf ausgelegt, die Aktivität von HSC 70 zu modulieren und seine wesentlichen Funktionen zu stören. Das molekulare Chaperon HSC 70 ist hauptsächlich im Zytoplasma von Zellen lokalisiert und an verschiedenen zellulären Prozessen wie Proteinfaltung, -zusammenbau und -transport beteiligt. Es ist besonders wichtig unter Stressbedingungen, einschließlich Hitzeschock und anderen Umweltbelastungen, wo es dabei hilft, die Aggregation fehlgefalteter Proteine zu verhindern. HSC 70 arbeitet mit Co-Chaperonen und anderen Hitzeschockproteinen zusammen und bildet gemeinsam mit ihnen ein komplexes Netzwerk, das die zelluläre Proteostase aufrechterhält.

HSC 70-Inhibitoren entfalten ihre Wirkung, indem sie an bestimmte Stellen des Chaperonproteins binden und so dessen normale Funktion stören. Indem sie die Interaktionen von HSC 70 mit Client-Proteinen stören, können diese Inhibitoren die zellulären Reaktionen auf Stress modulieren und die Proteinfaltungswege beeinflussen. Einige Inhibitoren wirken durch kompetitive Bindung an die ATP-Bindungsdomäne von HSC 70, die für seine Chaperonaktivität entscheidend ist. Diese Bindung verhindert, dass HSC 70 effektiv mit Client-Proteinen interagiert, was zu einer veränderten Proteinfaltungsdynamik innerhalb der Zelle führt. Die Erforschung von HSC 70-Inhibitoren hat wertvolle Erkenntnisse über die grundlegenden Mechanismen der Proteinfaltung und Qualitätskontrolle in Zellen geliefert. Das Verständnis der Interaktion dieser Inhibitoren mit HSC 70 hat Auswirkungen auf die Behandlung von Krankheiten, die durch zelluläre Proteinfehlfaltungen verursacht werden, und auf die Erweiterung unseres Wissens über zelluläre Stressreaktionen.

Siehe auch...

ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

VER 155008

1134156-31-2sc-358808
sc-358808A
10 mg
50 mg
¥2290.00
¥9499.00
9
(1)

Ein niedermolekularer Inhibitor, der sich an die ATPase-Domäne von HSC 70 bindet, wodurch seine Chaperonfunktion gestört wird und es zu einer Fehlfaltung von Kundenproteinen kommt.

Pifithrin-μ

64984-31-2sc-203195
sc-203195A
10 mg
50 mg
¥1467.00
¥4276.00
4
(1)

Hemmt HSC 70 durch Unterbrechung seiner Interaktion mit p53, wodurch seine Chaperon-Aktivität verhindert und p53 stabilisiert wird.

Heat Shock Protein Inhibitor I

218924-25-5sc-221709
5 mg
¥1094.00
5
(1)

Wirkt durch Hemmung der HSC 70 ATPase-Aktivität, stört die ordnungsgemäße Proteinfaltung und löst zelluläre Stressreaktionen aus.

(−)-Epigallocatechin Gallate

989-51-5sc-200802
sc-200802A
sc-200802B
sc-200802C
sc-200802D
sc-200802E
10 mg
50 mg
100 mg
500 mg
1 g
10 g
¥485.00
¥824.00
¥1422.00
¥2742.00
¥5979.00
¥14204.00
11
(1)

Moduliert HSC 70 durch Unterbrechung seiner Interaktion mit Kundenproteinen, was zu Proteinfehlfaltung und -abbau führt.

Bisphenol A

80-05-7sc-391751
sc-391751A
100 mg
10 g
¥3385.00
¥5528.00
5
(0)

Beeinträchtigt die Funktion von HSC 70 durch Beeinträchtigung seiner ATPase-Aktivität und beeinträchtigt die ordnungsgemäße Proteinfaltung und Qualitätskontrolle.

Apoptosis Activator VII, Apoptozole

1054543-47-3sc-221257
10 mg
¥2742.00
1
(0)

Hemmt die ATPase-Aktivität von HSC 70, was zur Anhäufung fehlgefalteter Proteine und zur Auslösung der Apoptose führt.

Myricetin

529-44-2sc-203147
sc-203147A
sc-203147B
sc-203147C
sc-203147D
25 mg
100 mg
1 g
25 g
100 g
¥1094.00
¥2121.00
¥2933.00
¥5754.00
¥11530.00
3
(1)

Hemmt HSC 70 durch Unterbrechung seiner Interaktion mit Kundenproteinen, was zu einer Fehlfaltung und einem Abbau von Proteinen führt.