HSC 70-Inhibitoren gehören zu einer Klasse von Verbindungen, die auf ein bestimmtes molekulares Chaperon abzielen, das als Heat Shock Cognate 70 (HSC 70) bekannt ist. HSC 70 ist ein prominentes Mitglied der Hitzeschock-Proteinfamilie und spielt eine entscheidende Rolle bei der zellulären Proteinhomöostase und der korrekten Faltung neu synthetisierter Polypeptide. Diese Inhibitoren sind darauf ausgelegt, die Aktivität von HSC 70 zu modulieren und seine wesentlichen Funktionen zu stören. Das molekulare Chaperon HSC 70 ist hauptsächlich im Zytoplasma von Zellen lokalisiert und an verschiedenen zellulären Prozessen wie Proteinfaltung, -zusammenbau und -transport beteiligt. Es ist besonders wichtig unter Stressbedingungen, einschließlich Hitzeschock und anderen Umweltbelastungen, wo es dabei hilft, die Aggregation fehlgefalteter Proteine zu verhindern. HSC 70 arbeitet mit Co-Chaperonen und anderen Hitzeschockproteinen zusammen und bildet gemeinsam mit ihnen ein komplexes Netzwerk, das die zelluläre Proteostase aufrechterhält.
HSC 70-Inhibitoren entfalten ihre Wirkung, indem sie an bestimmte Stellen des Chaperonproteins binden und so dessen normale Funktion stören. Indem sie die Interaktionen von HSC 70 mit Client-Proteinen stören, können diese Inhibitoren die zellulären Reaktionen auf Stress modulieren und die Proteinfaltungswege beeinflussen. Einige Inhibitoren wirken durch kompetitive Bindung an die ATP-Bindungsdomäne von HSC 70, die für seine Chaperonaktivität entscheidend ist. Diese Bindung verhindert, dass HSC 70 effektiv mit Client-Proteinen interagiert, was zu einer veränderten Proteinfaltungsdynamik innerhalb der Zelle führt. Die Erforschung von HSC 70-Inhibitoren hat wertvolle Erkenntnisse über die grundlegenden Mechanismen der Proteinfaltung und Qualitätskontrolle in Zellen geliefert. Das Verständnis der Interaktion dieser Inhibitoren mit HSC 70 hat Auswirkungen auf die Behandlung von Krankheiten, die durch zelluläre Proteinfehlfaltungen verursacht werden, und auf die Erweiterung unseres Wissens über zelluläre Stressreaktionen.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
VER 155008 | 1134156-31-2 | sc-358808 sc-358808A | 10 mg 50 mg | ¥2290.00 ¥9499.00 | 9 | |
Ein niedermolekularer Inhibitor, der sich an die ATPase-Domäne von HSC 70 bindet, wodurch seine Chaperonfunktion gestört wird und es zu einer Fehlfaltung von Kundenproteinen kommt. | ||||||
Pifithrin-μ | 64984-31-2 | sc-203195 sc-203195A | 10 mg 50 mg | ¥1467.00 ¥4276.00 | 4 | |
Hemmt HSC 70 durch Unterbrechung seiner Interaktion mit p53, wodurch seine Chaperon-Aktivität verhindert und p53 stabilisiert wird. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | ¥1094.00 | 5 | |
Wirkt durch Hemmung der HSC 70 ATPase-Aktivität, stört die ordnungsgemäße Proteinfaltung und löst zelluläre Stressreaktionen aus. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | ¥485.00 ¥824.00 ¥1422.00 ¥2742.00 ¥5979.00 ¥14204.00 | 11 | |
Moduliert HSC 70 durch Unterbrechung seiner Interaktion mit Kundenproteinen, was zu Proteinfehlfaltung und -abbau führt. | ||||||
Bisphenol A | 80-05-7 | sc-391751 sc-391751A | 100 mg 10 g | ¥3385.00 ¥5528.00 | 5 | |
Beeinträchtigt die Funktion von HSC 70 durch Beeinträchtigung seiner ATPase-Aktivität und beeinträchtigt die ordnungsgemäße Proteinfaltung und Qualitätskontrolle. | ||||||
Apoptosis Activator VII, Apoptozole | 1054543-47-3 | sc-221257 | 10 mg | ¥2742.00 | 1 | |
Hemmt die ATPase-Aktivität von HSC 70, was zur Anhäufung fehlgefalteter Proteine und zur Auslösung der Apoptose führt. | ||||||
Myricetin | 529-44-2 | sc-203147 sc-203147A sc-203147B sc-203147C sc-203147D | 25 mg 100 mg 1 g 25 g 100 g | ¥1094.00 ¥2121.00 ¥2933.00 ¥5754.00 ¥11530.00 | 3 | |
Hemmt HSC 70 durch Unterbrechung seiner Interaktion mit Kundenproteinen, was zu einer Fehlfaltung und einem Abbau von Proteinen führt. | ||||||