Heme Oxygenase 3 Inhibitoren

Gängige Heme Oxygenase 3 Inhibitors sind unter underem Zinc CAS 7440-66-6, Tin Protoporphyrin IX dichloride CAS 14325-05-4, Gossypol CAS 303-45-7, Hypericin CAS 548-04-9 und Protoporphyrin-9 CAS 553-12-8.

Chemische Inhibitoren der Häm-Oxygenase 3 können ihre hemmende Wirkung über verschiedene Wirkungsweisen entfalten, in erster Linie durch Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms, das für seine Funktion beim Häm-Abbau entscheidend ist. Zink-Protoporphyrin IX, Zinn-Protoporphyrin IX, Chrom-Protoporphyrin IX, Sn-Mesoporphyrin und Stannsoporfin sind so strukturiert, dass sie das natürliche Substrat des Enzyms, das Häm, nachahmen, aber anstatt verarbeitet zu werden, binden sie sich kompetitiv an das aktive Zentrum des Enzyms. Diese kompetitive Hemmung führt dazu, dass das eigentliche Häm-Substrat am Zugang zum aktiven Zentrum gehindert wird, wodurch die enzymatische Wirkung der Häm-Oxygenase 3 gestoppt wird. Die strukturelle Ähnlichkeit dieser Inhibitoren mit Häm ermöglicht es ihnen, sich mit hoher Affinität in das aktive Zentrum der Häm-Oxygenase 3 einzuschleusen und das Enzym daran zu hindern, den Abbau von Häm zu Biliverdin zu katalysieren.

Gossypol und Azalanstat hemmen die Häm-Oxygenase 3 ebenfalls durch einen ähnlichen Mechanismus der kompetitiven Hemmung an der Häm-Bindungsstelle. Hypericin, eine bekannte hämaffine Verbindung, kann die Verfügbarkeit von Häm für die Häm-Oxygenase 3 beeinträchtigen, obwohl es kein Substrat für das Enzym ist. Protoporphyrin IX, das strukturelle Ähnlichkeiten mit Häm aufweist, kann das Enzym ebenfalls kompetitiv hemmen, indem es das aktive Zentrum besetzt. Diese chemischen Inhibitoren bieten durch ihre direkte Interaktion mit dem aktiven Zentrum der Häm-Oxygenase 3 eine Reihe von Molekülen, die die Fähigkeit des Enzyms, die Oxidation von Häm zu katalysieren, einen entscheidenden Schritt in seinem Stoffwechselweg, behindern können.