OLA1 (Obg-like ATPase 1) ist ein multifunktionelles Protein, das an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt ist, darunter Proteinfaltung, Ribosomenbiogenese, mitochondriale Funktionen und zelluläre Stressreaktionen. Es gehört zur Obg-Familie der GTPasen und spielt eine entscheidende Rolle bei der Modulation zellulärer Funktionen, indem es mit verschiedenen Partnern interagiert und wesentliche Prozesse koordiniert. Die Signalwirkung von OLA1 beruht in erster Linie auf seinen Nukleotidbindungs- und -hydrolyseeigenschaften, bei denen es zwischen GTP-gebundenen aktiven und GDP-gebundenen inaktiven Zuständen wechselt, um seine Interaktionen mit verschiedenen zellulären Komponenten zu regulieren. Es interagiert mit ribosomalen Proteinen, Chaperonen und Faktoren, die an der Proteinsynthese und -faltung beteiligt sind, und trägt so zur ordnungsgemäßen Funktion der Zelle und zur Reaktion auf Stressbedingungen bei.
OLA1-Inhibitoren sind Verbindungen, die auf die ATPase-Aktivität oder die Interaktionen von OLA1 abzielen, um seine Funktionen und die nachgeschalteten zellulären Prozesse zu modulieren. Diese Inhibitoren haben das Potenzial, die Proteinfaltung, die Ribosomenbiogenese und andere mit OLA1 verbundene Funktionen zu beeinflussen. Durch die Hemmung von OLA1 können Forscher seine Rolle in zellulären Mechanismen untersuchen und seine Auswirkungen auf zelluläre Stressreaktionen, Proteinhomöostase und andere Prozesse bewerten.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥440.00 ¥666.00 ¥1173.00 ¥2324.00 | 8 | |
Geldanamycin ist eine natürliche Verbindung, die auf das Hitzeschockprotein 90 (HSP90) abzielt, ein Chaperonprotein, das an der Proteinfaltung und -stabilität beteiligt ist. Durch die Bindung an HSP90 stört Geldanamycin dessen Funktion, was zur Destabilisierung und zum Abbau von Client-Proteinen führt. Diese Verbindung beeinflusst indirekt OLA1-bezogene Prozesse, indem sie die Proteinfaltung und die Qualitätskontrollmechanismen innerhalb der Zelle beeinflusst. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | ¥1038.00 ¥3757.00 | 13 | |
Radicicol ist ein weiterer natürlicher Wirkstoff, der auf HSP90 abzielt. Ähnlich wie Geldanamycin bindet er an HSP90 und unterbricht dessen Chaperonfunktion, was zum Abbau von Client-Proteinen führt. Die Wirkung von Radicicol auf HSP90-bezogene Signalwege kann nachgeschaltete Auswirkungen auf zelluläre Prozesse haben, an denen OLA1 beteiligt ist. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥677.00 ¥2990.00 ¥11282.00 | 163 | |
MG-132 ist ein Proteasom-Inhibitor, der die Aktivität des Proteasom-Komplexes blockiert, der für den Proteinabbau verantwortlich ist. Durch die Hemmung des Proteasoms führt MG-132 zur Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen und stört die Proteinabbauwege. Während seine direkte Auswirkung auf OLA1 nicht gut erforscht ist, könnten Veränderungen im Proteasom-vermittelten Abbau indirekt OLA1-bezogene Funktionen beeinflussen. | ||||||
Bortezomib | 179324-69-7 | sc-217785 sc-217785A | 2.5 mg 25 mg | ¥1523.00 ¥12241.00 | 115 | |
Bortezomib ist ein weiterer Proteasom-Inhibitor, der häufig in der Krebstherapie eingesetzt wird. Er unterbricht die Proteasom-Aktivität, was zur Anhäufung von fehlgefalteten oder ubiquitinierten Proteinen führt. Während seine direkten Auswirkungen auf OLA1 nicht bekannt sind, könnte die Unterbrechung des Proteasom-vermittelten Proteinabbaus indirekt die Rolle von OLA1 bei der Proteinqualitätskontrolle beeinflussen. | ||||||