Date published: 2026-2-10

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GML Inhibitoren

Gängige GML Inhibitors sind unter underem Brefeldin A CAS 20350-15-6, Monensin A CAS 17090-79-8, Tunicamycin CAS 11089-65-9, U 18666A CAS 3039-71-2 und Filipin III CAS 480-49-9.

GML-Inhibitoren sind eine Klasse von Verbindungen, die auf das Enzym β-1,3-Glucanase (GML) abzielen, das am Abbau von β-Glucanen beteiligt ist, einem Hauptbestandteil der Zellwände von Pilzen, bestimmten Bakterien und Pflanzen. Diese Inhibitoren wirken, indem sie sich an das aktive Zentrum von GML binden und es daran hindern, β-Glucane in ihre kleineren Zuckereinheiten wie Glukose oder Oligosaccharide zu hydrolysieren. β-Glucane sind strukturelle Polysaccharide, die hauptsächlich aus Glukoseresten bestehen, die durch β-1,3- oder β-1,6-Bindungen verknüpft sind, und sie spielen eine Schlüsselrolle bei der Aufrechterhaltung der Steifigkeit und Integrität mikrobieller Zellwände. Durch die Hemmung der GML-Aktivität stören diese Verbindungen den enzymatischen Abbau von β-Glucanen, was zur Anhäufung dieser Polysaccharide führt, was wiederum die strukturellen und funktionellen Eigenschaften der Zellwände beeinträchtigt. Strukturell sind GML-Inhibitoren vielfältig und umfassen kleine organische Moleküle, Peptide und größere Makrozyklen, je nach ihrem spezifischen Hemmungsmechanismus und ihrer Zielbindungsaffinität. Diese Inhibitoren können eine kompetitive oder nicht-kompetitive Hemmung aufweisen, wobei einige direkt an das aktive Zentrum von GML binden, während andere allosterisch wirken können, indem sie die Konformation des Enzyms verändern. Die chemische Struktur von GML-Inhibitoren ist häufig durch das Vorhandensein funktioneller Gruppen gekennzeichnet, die die Bindungsspezifität und die Interaktion mit Schlüsselresten in der katalytischen Domäne des Enzyms verbessern. Das Verständnis der strukturellen Dynamik und Bindungseigenschaften dieser Inhibitoren ist entscheidend für die Untersuchung ihrer Rolle bei der Modulation der Enzymfunktion sowie ihrer potenziellen Wechselwirkungen mit anderen biologischen Komponenten, die an der Synthese und dem Abbau der Zellwand beteiligt sind.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Brefeldin A

20350-15-6sc-200861C
sc-200861
sc-200861A
sc-200861B
1 mg
5 mg
25 mg
100 mg
¥350.00
¥598.00
¥1399.00
¥4219.00
25
(3)

Brefeldin A stört die Funktion des Golgi-Apparats, was die Verarbeitung und den Transport von GPI-verankerten Proteinen wie GPIM beeinträchtigen könnte.

Monensin A

17090-79-8sc-362032
sc-362032A
5 mg
25 mg
¥1749.00
¥5923.00
(1)

Monensin, ein Ionophor, der die Golgi-Funktion stört, kann indirekt die Verarbeitung und den Transport von GPI-verankerten Proteinen beeinflussen.

Tunicamycin

11089-65-9sc-3506A
sc-3506
5 mg
10 mg
¥1941.00
¥3441.00
66
(3)

Tunicamycin hemmt die N-verknüpfte Glykosylierung, was möglicherweise die Biosynthese von GPI-verankerten Proteinen beeinflusst.

U 18666A

3039-71-2sc-203306
sc-203306A
10 mg
50 mg
¥1613.00
¥5754.00
2
(1)

U18666A, ein Inhibitor des Cholesterinverkehrs, kann die Membranverteilung von GPI-verankerten Proteinen beeinflussen.

Filipin III

480-49-9sc-205323
sc-205323A
500 µg
1 mg
¥1331.00
¥1670.00
26
(2)

Filipin, eine cholesterinbindende Verbindung, kann die Lipid Rafts stören, was die Funktion von GPI-verankerten Proteinen beeinträchtigen kann.

Lovastatin

75330-75-5sc-200850
sc-200850A
sc-200850B
5 mg
25 mg
100 mg
¥327.00
¥1015.00
¥3825.00
12
(1)

Lovastatin, ein Cholesterinsyntheseinhibitor, könnte sich indirekt auf GPI-verankerte Proteine auswirken, indem es den Cholesterinspiegel in der Membran verändert.