Glycogenin (GYG) Inhibitoren

Dadurch werden die Alpha-Glucosidase-Enzyme im Darm gehemmt, was die Kohlenhydratverdauung und -absorption beeinträchtigt, was sich indirekt auf die Glykogensynthese auswirken kann.

Diese Verbindung hemmt die Glykogenphosphorylase, ein Enzym, das Glykogen abbaut. Indem sie den Glykogenabbau hemmt, könnte sie indirekt die Rolle von Glykogenin bei der Glykogensynthese beeinflussen.

Das in der Forschung zur Auslösung von Diabetes in Tiermodellen eingesetzte Alloxan kann zu massiven Verschiebungen im Glukose- und Glykogenstoffwechsel führen und möglicherweise die Glykogeninaktivität beeinträchtigen.

Als Inhibitor der α-Mannosidase II wirkt Swainsonin indirekt auf Glykosyltransferasen, die an der N-Glykanverarbeitung beteiligt sind, indem es die Glykanstrukturen im Golgi-Apparat verändert.

Der Mannosidase-I-Inhibitor Kifunensin kann die Glykosylierungsmuster modulieren, indem er die Verarbeitung von N-verknüpften Glykanen beeinflusst und damit indirekt die Glykosyltransferase-Aktivität beeinflusst.

Tunicamycin ist für die Hemmung der N-gebundenen Glykosylierung bekannt und blockiert den ersten Schritt der Synthese von dolicholgebundenen Oligosacchariden, wodurch es indirekt die Glykosyltransferase-Aktivität beeinflusst.

Dieses Alkaloid wirkt als Inhibitor von Glucosidasen, was die N-gebundene Glykosylierung beeinträchtigt und möglicherweise die gesamte Glykosyltransferase-Aktivität beeinflusst.

Als selektiver Inhibitor der Dephosphorylierung von eIF2α kann Salubrinal die Proteinfaltung und Glykosylierung indirekt beeinflussen, was sich möglicherweise auf die Funktionen der Glykosyltransferasen auswirkt.