GLYATL2-Inhibitoren umfassen eine Vielzahl von Verbindungen, die die Fähigkeit des Enzyms zur Konjugation von Glycin zu Acyl-CoA-Substraten beeinträchtigen, was ein Schlüsselprozess im Stoffwechsel und in den Entgiftungswegen ist. Acetyl-CoA, ein primäres Substrat für GLYATL2, kann bei übermäßigem Vorhandensein eine Substrathemmung bewirken, was die Aktivität des Enzyms verringern könnte. In ähnlicher Weise konkurriert Malonyl-CoA mit Acetyl-CoA und anderen Acyl-CoA-Molekülen, was aufgrund der Substratkonkurrenz zu einer verminderten Enzymfunktion von GLYATL2 führt. Hydroxylamin und Methylglyoxal können die GLYATL2-Substrate erschöpfen oder verändern, während hohe Glycinspiegel selbst zu einer Rückkopplungshemmung führen können.
Darüber hinaus können bestimmte organische Säuren wie Benzoesäure und Salicylsäure, die mit Glycin konjugiert werden, als kompetitive Inhibitoren wirken und die funktionelle Aktivität von GLYATL2 weiter verringern. Phenylacetat, das mit Glutamin konjugiert, kann die Verfügbarkeit von Acyl-CoA-Substraten für GLYATL2 verringern. Eine Störung der Zellmembranen durch Gallensäuren wie Desoxycholsäure könnte die Stabilität und Lokalisierung von GLYATL2 beeinträchtigen und seine Funktion beeinträchtigen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Acetyl coenzyme A trisodium salt | 102029-73-2 | sc-210745 sc-210745A sc-210745B | 1 mg 5 mg 1 g | ¥530.00 ¥1038.00 ¥65729.00 | 3 | |
Acetyl-CoA ist ein Substrat für GLYATL2 bei der Konjugation von Glycin mit Acyl-CoA-Substraten, wodurch Acylglycine entstehen. Ein Überangebot an Acetyl-CoA könnte zu einer Substratinhibition von GLYATL2 führen und dessen Aktivität durch Massenwirkung verringern. | ||||||
Hydroxylamine solution | 7803-49-8 | sc-250136 | 100 ml | ¥812.00 | ||
Hydroxylamin kann mit Acyl-CoA-Estern reagieren, wodurch möglicherweise GLYATL2-Substrate verbraucht werden und seine Aktivität indirekt durch die Einschränkung der Substratverfügbarkeit verringert wird. | ||||||
Glycine | 56-40-6 | sc-29096A sc-29096 sc-29096B sc-29096C | 500 g 1 kg 3 kg 10 kg | ¥463.00 ¥801.00 ¥1264.00 ¥4028.00 | 15 | |
Als Substrat für GLYATL2 kann ein erhöhter Glycinspiegel eine Rückkopplungshemmung verursachen, die die Aktivität von GLYATL2 durch einen Substratüberschuss verringern kann. | ||||||
Methylglyoxal solution | 78-98-8 | sc-250394 sc-250394A sc-250394B sc-250394C sc-250394D | 25 ml 100 ml 250 ml 500 ml 1 L | ¥1647.00 ¥4930.00 ¥5393.00 ¥8507.00 ¥16314.00 | 3 | |
Methylglyoxal ist ein Nebenprodukt der Glykolyse, das Proteine modifizieren kann. Wenn es die Substrate von GLYATL2 modifiziert, könnte es die Aktivität von GLYATL2 verringern, indem es die Verfügbarkeit geeigneter Substrate reduziert. | ||||||
Benzoic acid | 65-85-0 | sc-203317 sc-203317A sc-203317B | 25 g 100 g 500 g | ¥226.00 ¥575.00 ¥688.00 | ||
Benzoesäure wird in der Leber durch Glycin zu Hippursäure konjugiert und könnte mit GLYATL2-Substraten konkurrieren, was die GLYATL2-Aktivität durch kompetitive Hemmung verringern könnte. | ||||||
Salicylic acid | 69-72-7 | sc-203374 sc-203374A sc-203374B | 100 g 500 g 1 kg | ¥530.00 ¥1061.00 ¥1343.00 | 3 | |
Salicylsäure wird durch Glycin-Konjugation zu Salicylursäure umgewandelt. Hohe Konzentrationen können als kompetitiver Inhibitor für GLYATL2 wirken und dessen funktionelle Aktivität verringern. | ||||||
Deoxycholic acid | 83-44-3 | sc-214865 sc-214865A sc-214865B | 5 g 25 g 1 kg | ¥417.00 ¥756.00 ¥10616.00 | 4 | |
Desoxycholsäure kann die Zellmembranen stören, was die Stabilität und Funktion von membranassoziierten Enzymen wie GLYATL2 beeinträchtigen kann. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | ¥248.00 ¥778.00 ¥2414.00 ¥8980.00 ¥21639.00 | 19 | |
NEM kann die Cysteinreste in Proteinen alkylieren, wodurch GLYATL2 möglicherweise an kritischen Cysteinresten modifiziert und seine enzymatische Aktivität gehemmt wird. | ||||||
Sodium arsenite, 0.1N Standardized Solution | 7784-46-5 | sc-301816 | 500 ml | ¥1467.00 | 4 | |
Arsenit kann sich an vicinale Thiole binden und möglicherweise das aktive Zentrum von GLYATL2 oder seiner Substrate verändern, was zu einer Hemmung seiner enzymatischen Aktivität führt. | ||||||