galectin-13 Inhibitoren

Gängige galectin-13 Inhibitors sind unter underem Lactose CAS 63-42-3, D-Galactose CAS 59-23-4, Tri-O-acetyl-D-glucal CAS 2873-29-2, Deoxynojirimycin CAS 19130-96-2 und Castanospermine CAS 79831-76-8.

Galectin-13-Inhibitoren sind eine Klasse von Verbindungen, die auf das Protein Galectin-13, ein Mitglied der Galectin-Familie, abzielen. Galectine zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, β-Galactosid-Zucker über Kohlenhydrat-Erkennungsdomänen zu binden. Galectin-13, auch bekannt als Plazenta-Protein 13 (PP13), unterscheidet sich innerhalb der Galectin-Familie durch einzigartige strukturelle Merkmale und Kohlenhydrat-Affinitätsprofile. Die Inhibitoren von Galectin-13 sind so konzipiert, dass sie selektiv an die Kohlenhydraterkennungsdomäne des Proteins binden und dadurch dessen Fähigkeit zur Interaktion mit seinen natürlichen Liganden behindern. Diese Hemmung kann die normalen Funktionen und Signalwege, an denen Galektin-13 beteiligt ist, beeinträchtigen. Die Entwicklung dieser Hemmstoffe erfordert ein tiefes Verständnis der Struktur des Proteins und der molekularen Wechselwirkungen, die für seine kohlenhydratbindende Aktivität wesentlich sind.

Die Entwicklung und Untersuchung von Galectin-13-Inhibitoren erfordert einen multidisziplinären Ansatz, der Strukturbiologie, Computermodellierung und organische Synthese umfasst. Strukturbiologische Techniken wie die Röntgenkristallographie und die Kernspinresonanzspektroskopie (NMR) liefern detaillierte Einblicke in die dreidimensionale Konformation von Galectin-13 und seine Wechselwirkungen mit potenziellen Inhibitoren. Computergestützte Modellierung hilft bei der Entwicklung und Optimierung dieser Inhibitoren, indem sie vorhersagt, wie sie mit dem Protein auf molekularer Ebene interagieren könnten. Sobald potenzielle Inhibitoren identifiziert sind, werden diese Moleküle durch organische Synthese hergestellt und können dann auf ihre Fähigkeit getestet werden, an Galectin-13 zu binden und seine Kohlenhydraterkennungsdomäne zu blockieren.