FMVB12B Inhibitoren

Dieser Pan-Caspase-Inhibitor verhindert die Spaltung von Caspasen, die an der nachgeschalteten Degradation von Multivesicular Body Subunit 12B durch Bildung von Apoptosekörperchen beteiligt sein könnten. Durch die Hemmung von Caspasen wird die Integrität des Proteins sichergestellt, indem seine potenzielle Degradation während der Apoptose verhindert wird.

Dieser spezifische Inhibitor der V-ATPase stört die endosomale Ansäuerung, die für die Endosomenreifung von entscheidender Bedeutung ist, bei der die Multivesicular Body Subunit 12B eine Funktion hat. Durch die Hemmung der V-ATPase wird die endosomale Reifung behindert, wodurch die Funktion der Multivesicular Body Subunit 12B im Prozess der Multivesikularkörperbildung gehemmt wird.

Dieser nicht-kompetitive Inhibitor von Dynamin ist ein kleines Molekül, das die GTPase-Aktivität von Dynamin verhindert, die für die Abspaltung von Vesikeln von der Membran unerlässlich ist. Da die multivesikuläre Körper-Untereinheit 12B an der Vesikelbildung beteiligt ist, hemmt die Hemmung der Vesikelfreisetzung durch Dynasore indirekt die Funktionalität der multivesikulären Körper-Untereinheit 12B, indem sie den Vesikeltransport unterbricht.

Dieser Cholesterintransport-Inhibitor stört die intrazelluläre Cholesterinverteilung und beeinträchtigt das endosomale/lysosomale Transportsystem, in dem die Multivesicular Body Subunit 12B wirkt. Durch die Störung dieses Systems behindert der Inhibitor indirekt die Funktion der Multivesicular Body Subunit 12B, die an der Sortierung der Fracht in die intraluminalen Vesikel der multivesikulären Körper beteiligt ist.

Dieser nicht-kompetitive Inhibitor der neutralen Sphingomyelinase verhindert die Hydrolyse von Sphingomyelin zu Ceramid. Da Ceramid an der Biogenese multivesikulärer Körper beteiligt ist, beeinträchtigt die Hemmung seiner Produktion die Funktion der Untereinheit 12B des multivesikulären Körpers, die für die Bildung des multivesikulären Körpers unerlässlich ist.

Dies erhöht den pH-Wert in intrazellulären Vakuolen, einschließlich Endosomen, und stört die Funktion des Endosoms, wo die Multivesicular Body Subunit 12B wirkt. Durch die Erhöhung des pH-Werts beeinträchtigt der Inhibitor den für den Transport erforderlichen endosomalen Sortierkomplex (ESCRT) und hemmt so die Rolle der Multivesicular Body Subunit 12B bei der Vesikelbildung.

Dieser Inhibitor von Phosphatidylinositol 4-Kinase III beta (PI4KB) unterbricht die Phosphatidylinositol-4-Phosphat-Synthese, die für die Funktion des Golgi-Apparats und der Endosomen von entscheidender Bedeutung ist. Da die Multivesikuläre Körper-Untereinheit 12B am endosomalen Transport beteiligt ist, hemmt die Hemmung von PI4KB indirekt die Funktionalität der Multivesikulären Körper-Untereinheit 12B.

Dieses Ionophor stört pH-Gradienten, indem es Protonen gegen Natriumionen über biologische Membranen hinweg austauscht. Diese Störung beeinträchtigt die endosomale Sortierung und Reifung, wo die Multivesicular Body Subunit 12B aktiv ist. Durch die Veränderung des pH-Werts hemmt Monensin indirekt die Funktion der Multivesicular Body Subunit 12B bei der Bildung von multivesikulären Körpern.

Dieser Tyrosinkinase-Inhibitor kann den Autophagieprozess durch Hemmung der Autophagosomenbildung stören. Da der autophagische Signalweg den endosomalen Signalweg kreuzt, in dem die Multivesicular Body Subunit 12B wirkt, hemmt Genistein indirekt die Rolle der Multivesicular Body Subunit 12B in diesen Prozessen.

Dieser Inhibitor der Ubiquitin-spezifischen Peptidase 10 (USP10) und USP13 deubiquitiniert das endosomale Protein Beclin1, was zu dessen Abbau führt. Da Beclin1 an der Bildung von Autophagosomen und die Multivesicular Body Subunit 12B an der endosomalen Sortierung beteiligt ist, hemmt die Hemmung von Beclin1 durch Spautin-1 indirekt die Funktionalität der Multivesicular Body Subunit 12B beim Vesikeltransport.