FAT1 Inhibitoren

Gängige FAT1 Inhibitors sind unter underem Cisplatin CAS 15663-27-1, Bleomycin CAS 11056-06-7, Etoposide (VP-16) CAS 33419-42-0, Fluorouracil CAS 51-21-8 und Y-27632, free base CAS 146986-50-7.

FAT1-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die auf die Aktivität des FAT1-Proteins abzielen und diese modulieren. Das FAT1-Protein ist ein Mitglied der Cadherin-Proteinfamilie. Das FAT1-Protein ist ein atypisches Cadherin, das sich durch seine außergewöhnlich große extrazelluläre Domäne auszeichnet, die zahlreiche Cadherin-Wiederholungen und eine ausgeprägte intrazelluläre Domäne enthält, die mit verschiedenen Signalmolekülen interagieren kann. Die Hemmung von FAT1 kann zu Veränderungen in zellulären Prozessen wie Adhäsion, Migration und Zellpolarität führen, da FAT1 eng an der Regulation dieser Signalwege beteiligt ist. FAT1 ist ein entscheidender Bestandteil des Hippo-Signalwegs, der eine wichtige Rolle bei der Kontrolle der Zellproliferation und Apoptose spielt. Durch die Hemmung von FAT1 können diese chemischen Wirkstoffe die nachgeschalteten Signalereignisse innerhalb dieses Signalwegs beeinflussen, was möglicherweise zu Veränderungen im Zellverhalten führt. Aus struktureller Sicht besitzen FAT1-Inhibitoren oft einzigartige molekulare Gerüste, die für die Interaktion mit bestimmten Regionen des FAT1-Proteins ausgelegt sind. Diese Inhibitoren können kleine Moleküle oder größere Biologika sein, die entweder an die extrazellulären Cadherin-Domänen oder die intrazellulären Segmente binden, die an Protein-Protein-Wechselwirkungen beteiligt sind. Die Entwicklung dieser Inhibitoren umfasst in der Regel detaillierte Studien zur Struktur-Aktivitäts-Beziehung (SAR), um ihre Bindungsaffinität und Selektivität für FAT1 gegenüber anderen Mitgliedern der Cadherin-Familie zu optimieren. Diese Selektivität ist von entscheidender Bedeutung, da die Cadherin-Familie groß ist und es durch Wechselwirkungen mit anderen Cadherinen zu unerwünschten Wirkungen kommen kann. Die genaue Interaktion zwischen FAT1-Inhibitoren und ihrem Zielprotein kann durch Techniken wie Röntgenkristallographie oder Kryo-Elektronenmikroskopie aufgeklärt werden, die hochauflösende Strukturdaten liefern. Diese Daten sind von unschätzbarem Wert für das Verständnis der molekularen Dynamik der FAT1-Hemmung und für die Entwicklung von Inhibitoren der nächsten Generation mit verbesserter Spezifität und Wirksamkeit bei der Modulation der angestrebten zellulären Signalwege.