Date published: 2025-9-8

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FAAH Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von FAAH-Substraten für verschiedene Anwendungen an. FAAH (Fettsäureamidhydrolase) ist ein wichtiges Enzym, das am Stoffwechsel der Endocannabinoide beteiligt ist. Dabei handelt es sich um Signalmoleküle, die bei der Regulierung von Schmerz, Stimmung, Appetit und Gedächtnis eine Rolle spielen. FAAH-Substrate sind ein wichtiges Instrument zur Untersuchung der Rolle des Enzyms beim Abbau dieser Moleküle und ermöglichen so Einblicke in die biochemischen Wege, die physiologische Prozesse und Reaktionen modulieren. Diese Substrate werden verwendet, um die Aktivität von FAAH und ihre Regulierungsmechanismen in einer Reihe von biologischen Zusammenhängen zu untersuchen, darunter neurologische Funktionen und Entzündungsreaktionen. Mit Hilfe dieser Substrate können Forscher untersuchen, wie sich die Modulation von FAAH auf den Endocannabinoid-Spiegel im Körper auswirkt, was zum Verständnis der Beteiligung dieses Systems an der Aufrechterhaltung der Homöostase und seiner potenziellen Dysregulation bei verschiedenen Krankheiten beiträgt. Die Untersuchung von FAAH-Substraten hat auch zum breiteren Feld der Lipidomik beigetragen, bei der das komplizierte Gleichgewicht der Lipide in biologischen Systemen untersucht wird. Das Verständnis der FAAH-Aktivität durch diese Substrate bietet einen Einblick in das komplexe Zusammenspiel lipidbasierter Signalmoleküle und bietet potenzielle Erkenntnisse darüber, wie diese Signalwege gezielt beeinflusst werden könnten, um ihre Wirkung zu modulieren. Durch die Bereitstellung von FAAH-Substraten ermöglicht Santa Cruz Biotechnology den Forschern, die Stoffwechselwege, die wichtige biologische Funktionen und deren Regulierung auf molekularer Ebene steuern, genauer zu erforschen. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren FAAH-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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Oleamide

301-02-0sc-358696
sc-358696A
sc-358696B
sc-358696C
sc-358696D
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
500 mg
¥677.00
¥801.00
¥1376.00
¥2414.00
¥7074.00
(1)

Oleamid, ein Fettsäureamid, zeigt durch seine lange Kohlenwasserstoffkette und die funktionelle Amidgruppe einzigartige Wechselwirkungen mit Fettsäureamidhydrolase (FAAH). Diese Struktur fördert hydrophobe Wechselwirkungen und erhöht die Bindungsaffinität zum Enzym. Darüber hinaus kann die Fähigkeit von Oleamid, Wasserstoffbrückenbindungen mit Resten des aktiven Zentrums zu bilden, die Enzymaktivität modulieren, die Lipidsignalwege beeinflussen und möglicherweise die Dynamik des Endocannabinoid-Stoffwechsels beeinflussen.

Decanoyl-p-nitroanilide

72298-63-6sc-201429
sc-201429A
20 mg
100 mg
¥745.00
¥3046.00
(0)

Decanoyl-p-Nitroanilid weist besondere Eigenschaften als Substrat für Fettsäureamidhydrolase (FAAH) auf, vor allem aufgrund seiner p-Nitroanilid-Einheit, die die elektrophile Reaktivität erhöht. Die hydrophobe Decanoylkette der Verbindung erleichtert die Membranpenetration, während die Nitrogruppe π-π-Stapelwechselwirkungen mit aromatischen Resten im aktiven Zentrum des Enzyms eingehen kann. Diese einzigartige Kombination von Strukturmerkmalen beeinflusst die Reaktionskinetik und kann die katalytische Effizienz und Substratspezifität des Enzyms verändern.

Arachidonoyl-AMC

sc-223784
sc-223784A
5 mg
25 mg
¥1986.00
¥7130.00
(0)

Arachidonoyl-AMC dient als bemerkenswertes Substrat für Fettsäureamidhydrolase (FAAH), das sich durch sein einzigartiges Arachidonsäure-Rückgrat auszeichnet. Diese Struktur ermöglicht spezifische Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms und fördert eine effektive Substratbindung. Die Einbindung des AMC-Anteils verstärkt die Fluoreszenz und ermöglicht so die Echtzeitüberwachung der Enzymaktivität. Seine ausgeprägten hydrophoben Eigenschaften erleichtern die Membranassoziation und beeinflussen die Kinetik der Hydrolyse und des Substratumsatzes.

Palmitoyl Ethanolamide-d4

1159908-45-8sc-224199
sc-224199A
100 µg
500 µg
¥327.00
¥1467.00
(0)

Palmitoyl-Ethanolamid-d4 ist ein deuteriertes Analogon, das einzigartige Wechselwirkungen mit Fettsäureamidhydrolase (FAAH) aufweist. Seine ausgeprägte Palmitoylkette verstärkt die hydrophoben Wechselwirkungen und optimiert die Bindungsaffinität zum aktiven Zentrum des Enzyms. Das Vorhandensein von Deuterium verändert die Reaktionskinetik und beeinflusst möglicherweise die Hydrolysegeschwindigkeit. Die strukturellen Merkmale dieser Verbindung können ihre Stabilität und Löslichkeit beeinflussen und sich auf ihr Verhalten in verschiedenen biochemischen Umgebungen auswirken.