Dynein Light Chain Inhibitoren

Gängige Dynein Light Chain Inhibitors sind unter underem Epothilone B, Synthetic CAS 152044-54-7, Taxol CAS 33069-62-4, Vinblastine CAS 865-21-4, Colchicine CAS 64-86-8 und Nocodazole CAS 31430-18-9.

Chemische Inhibitoren der leichten Dynein-Kette können ihre hemmende Wirkung über eine Störung der Mikrotubuli-Dynamik entfalten, die eine grundlegende Voraussetzung für die Rolle der leichten Dynein-Kette beim intrazellulären Transport ist. Epothilon B beispielsweise hemmt die Mikrotubuli-Depolymerisation, einen Prozess, der für die Fähigkeit der leichten Dynein-Kette, Ladung entlang des Mikrotubuli-Netzwerks zu transportieren, unerlässlich ist. In ähnlicher Weise stabilisieren Paclitaxel und Pelorusid A die Mikrotubuli und verhindern ihren Abbau, wodurch die Funktion der leichten Dynein-Kette gehemmt wird, da sie auf die dynamische Instabilität der Mikrotubuli angewiesen ist, um ihre Transportfunktionen zu erfüllen. Vinblastin, Colchicin, Nocodazol, Vincristin, Podophyllotoxin und Albendazol stören den Auf- und Abbau von Mikrotubuli, die für die Bewegung der leichten Dynein-Kette entlang dieser zellulären Bahnen entscheidend sind. Durch Bindung an Tubulin stören diese Verbindungen das Mikrotubuli-Netzwerk und beeinträchtigen folglich die Fähigkeit der leichten Dynein-Kette, Vesikel und Organellen innerhalb der Zelle zu transportieren.

Außerdem hemmt Eribulin die Wachstumsphase der Mikrotubuli-Dynamik, die für die Transportfunktion der leichten Dynein-Kette entscheidend ist. Griseofulvin interagiert mit polymerisierten Mikrotubuli, stört deren Funktion und hindert so die leichte Dynein-Kette daran, ihre Transportaufgaben effektiv zu erfüllen. Parbendazol stört auch die Organisation der Mikrotubuli, einen wesentlichen Aspekt des Wirkmechanismus der leichten Kette von Dynein, was zu einer indirekten, aber funktionellen Hemmung dieses Proteins führt. Durch die Beeinträchtigung der Mikrotubuli-Polymerisation und -Funktion behindern diese chemischen Inhibitoren die wesentlichen Transportaktivitäten der leichten Dynein-Kette und bieten damit eine Vielzahl von Mechanismen, durch die die normale Funktion dieses Proteins gehemmt werden kann, wodurch seine Rolle bei zellulären Transportprozessen zum Erliegen kommt.