dsg1β Inhibitoren

Gängige dsg1β Inhibitors sind unter underem Disulfiram CAS 97-77-8, α-Iodoacetamide CAS 144-48-9, Vitamin K3 CAS 58-27-5, Cadmium chloride, anhydrous CAS 10108-64-2 und Phenylarsine oxide CAS 637-03-6.

Chemische Inhibitoren von Dsg1β wirken über verschiedene Mechanismen, um die Funktion des Proteins zu stören. Ebselen wirkt, indem es mit Thiolgruppen an Cysteinresten innerhalb von Dsg1β reagiert, ein Prozess, der zur Unterbrechung der interzellulären Adhäsion führen kann. Dies liegt daran, dass die Thiolgruppen für die Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität und Funktion des Proteins entscheidend sind. In ähnlicher Weise hemmt Disulfiram Dsg1β durch die Bildung von Disulfidbindungen mit Cysteinresten, was die Konformation des Proteins verändern und seine Haftfunktion beeinträchtigen kann. Iodacetamid, ein weiterer Inhibitor, alkyliert die Cysteinreste von Dsg1β und verhindert so die Bildung von Disulfidbrücken, die für die ordnungsgemäße Funktion und Stabilität des Proteins notwendig sind. In Gegenwart von Menadion wird Dsg1β durch die Induktion von oxidativem Stress gehemmt, der die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies fördert, die die Cysteinreste verändern und die adhäsiven Interaktionen des Proteins stören.

Andere Inhibitoren, wie Cadmiumchlorid und Blei(II)-acetat, binden an die Sulfhydrylgruppen von Dsg1β, was die Protein-Protein-Interaktionen stören und die Funktion des Proteins destabilisieren kann. Phenylarsinoxid kann durch die Vernetzung von Cysteinresten die strukturellen und adhäsiven Fähigkeiten von Dsg1β stören. Methylmethanthiosulfonat wirkt durch Methylierung von Cysteinresten und führt zu Konformationsänderungen, die die Funktion des Proteins beeinträchtigen. Umgekehrt bildet N-Ethylmaleimid stabile Addukte mit den Cysteinresten, was zu einer irreversiblen Veränderung von Dsg1β führt und seine strukturelle Integrität und seine Hafteigenschaften beeinträchtigt. Darüber hinaus hemmen o-Phenanthrolin und Clioquinol Dsg1β, indem sie essentielle Metallionen bzw. Zinkionen chelatisieren, die für die Struktur und Funktion des Proteins wichtig sind. Schließlich bindet Thimerosal an Thiolgruppen innerhalb von Dsg1β, was zu einer Hemmung der adhäsiven Interaktionen und der zellulären Funktionen des Proteins führt.