DNAJC18-Inhibitoren stellen eine besondere chemische Klasse dar, die sich durch ihre Fähigkeit auszeichnet, die Funktion von DNAJC18 zu modulieren, einem Protein, das entscheidend an verschiedenen intrazellulären Prozessen beteiligt ist. DNAJC18 ist ein Mitglied der DNAJ (HSP40)-Familie, die eine entscheidende Rolle bei der Proteinfaltung, dem Chaperon-vermittelten Proteintransport und der zellulären Proteinqualitätskontrolle spielt. DNAJC18 arbeitet innerhalb der komplexen Maschinerie der Zelle mit einer Reihe von Partnerproteinen zusammen, um die korrekte Faltung entstehender Polypeptide zu ermöglichen und deren strukturelle Integrität und funktionelle Kompetenz sicherzustellen. Darüber hinaus unterstützt DNAJC18 die Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase, indem es die Aggregation fehlgefalteter Proteine reduziert und deren Abbau erleichtert. DNAJC18-Inhibitoren, die Teil der breiteren Landschaft molekularer Werkzeuge sind, sind sorgfältig entwickelte Moleküle, die selektiv an bestimmte Regionen des DNAJC18-Proteins binden.
Diese Bindungsinteraktion kann die normalen Konformationsänderungen stören, die für seine funktionellen Aktivitäten erforderlich sind. Auf diese Weise können diese Inhibitoren die streng regulierten Proteinfaltungswege und die komplexen Protein-Protein-Wechselwirkungen stören, die auf der Beteiligung von DNAJC18 beruhen. Diese Störung könnte in der Folge zu Unterbrechungen des zellulären Proteintransports und der korrekten Zuführung von Proteinen zu ihren vorgesehenen subzellulären Kompartimenten führen.
Die Entwicklung von DNAJC18-Inhibitoren erfordert ein umfassendes Verständnis der Struktur und Funktion des Proteins, damit Forscher wichtige Bindungsstellen identifizieren können, auf die diese Inhibitoren abzielen könnten. Diese kleinen Moleküle werden so konstruiert, dass sie eine hohe Bindungsaffinität und -spezifität für DNAJC18 aufweisen und Off-Target-Effekte minimiert werden. Laufende Untersuchungen der molekularen Interaktionen zwischen diesen Inhibitoren und DNAJC18 geben Aufschluss über die zugrunde liegenden Mechanismen der Proteinfaltung und der zellulären Qualitätskontrolle. Diese Erkenntnisse könnten möglicherweise weitreichende Auswirkungen auf das Verständnis der zellulären Physiologie und Pathologie haben.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | ¥1038.00 ¥3757.00 | 13 | |
Bindet an die ATP-Bindungsstelle von Hsp90, einem Chaperonprotein, das mit DNAJC18 interagiert und die Proteinfaltungswege stört. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥440.00 ¥666.00 ¥1173.00 ¥2324.00 | 8 | |
Ähnlich wie Radicicol bindet Geldanamycin Hsp90, was zu einer Hemmung der DNAJC18-assoziierten Proteinfaltung führt. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | ¥1444.00 ¥4287.00 | ||
Zielt auf den DNAJC18-Hsp90-Komplex, indem es an dessen ATPase-Domäne bindet und so die Chaperon-unterstützte Proteinreifung stört. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥2967.00 ¥8191.00 ¥15795.00 ¥32718.00 ¥124102.00 | 3 | |
Wirkt als ATP-kompetitiver Inhibitor von Hsp90 und beeinflusst die Stabilität und Funktion von DNAJC18-interagierenden Proteinen. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | ¥1444.00 ¥7333.00 | ||
Hemmt die Hsp90-ATPase-Aktivität, was zu einer Störung der DNAJC18-Chaperon-Interaktionen und der Proteinfaltungswege führt. | ||||||
KRIBB11 | 342639-96-7 | sc-507391 | 5 mg | ¥1072.00 | ||
Blockiert die Interaktion zwischen DNAJC18 und Hsp70, was sich auf die durch Chaperone vermittelte Proteinfaltung und zelluläre Funktionen auswirkt. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥756.00 ¥1760.00 | 16 | |
Bindet an Hsp90, einschließlich seiner DNAJC18-assoziierten Form, was zur Destabilisierung und zum Abbau von Client-Proteinen führt. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | ¥6262.00 ¥18119.00 | ||
Hemmt die Funktion von Hsp90, einschließlich seiner Interaktion mit DNAJC18, was zu einer Beeinträchtigung der Proteinfaltung und der zellulären Auswirkungen führt. | ||||||
IPI-504 | 857402-63-2 | sc-364512 sc-364512A | 10 mg 50 mg | ¥7220.00 ¥18051.00 | ||
Ein weiterer Hsp90-Inhibitor, Retaspimycin HCl, beeinträchtigt die DNAJC18-assoziierte Chaperon-Maschinerie und die Proteinfaltung. | ||||||