DNAH12-Inhibitoren stellen eine besondere Klasse chemischer Verbindungen dar, die sorgfältig entwickelt wurden, um spezifisch auf das Protein Dynein axonemal heavy chain 12 (DNAH12) abzuzielen und dessen Funktion zu modulieren. DNAH12, ein zentrales Mitglied der Dynein-Motorprotein-Familie, koordiniert die komplexen Bewegungen von Zilien und Flagellen, spezialisierten Organellen, die für eine Reihe von zellulären Aktivitäten unerlässlich sind, darunter die zelluläre Fortbewegung, die sensorische Wahrnehmung und der geregelte Flüssigkeitstransport. Diese Inhibitoren sind sorgfältig darauf ausgelegt, mit spezifischen Bindungstaschen oder katalytischen Stellen auf dem DNAH12-Protein in Wechselwirkung zu treten. Bei der Bindung stören sie auf komplexe Weise die natürliche Motorfunktion des Proteins und beeinträchtigen die komplexe und präzise koordinierte Bewegung von Zilien und Flagellen. Auf diese Weise beeinflussen DNAH12-Inhibitoren die mechanischen Eigenschaften und das dynamische Verhalten dieser mikrotubuli-basierten Strukturen und wirken sich direkt auf ihre Fähigkeit aus, die erforderlichen Vortriebskräfte zu erzeugen.
Die detaillierten Mechanismen, die der Wirkung von DNAH12-Inhibitoren zugrunde liegen, umfassen vielschichtige Prozesse. Diese Inhibitoren können die ATPase-Enzymaktivität, die DNAH12 innewohnt, behindern und so die lebenswichtige Energiequelle unterbrechen, die die Bewegung von Zilien und Geißeln antreibt. Darüber hinaus können DNAH12-Inhibitoren wichtige Protein-Protein-Wechselwirkungen behindern, die für die ordnungsgemäße Koordination von DNAH12 innerhalb des komplexen Rahmens der Zilien- und Flagellenbewegung unerlässlich sind. Diese kollektiven Aktionen gipfeln in der Modulation der Zilien- und Flagellendynamik und verändern so ihre funktionellen Ergebnisse in verschiedenen zellulären Kontexten. Die einzigartige Natur der DNAH12-Inhibitoren macht sie zu unverzichtbaren Werkzeugen für wissenschaftliche Untersuchungen. Forscher nutzen diese Verbindungen, um die genauen Beiträge von DNAH12 zur Orchestrierung von Zilien- und Flagellenaktivitäten akribisch zu analysieren.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
5-Azacytidine | 320-67-2 | sc-221003 | 500 mg | ¥3159.00 | 4 | |
Azacitidin wird während der Replikation in die DNA eingebaut, was zu einer kovalenten Bindung mit DNMTs und einer anschließenden DNA-Hypomethylierung führt, die eine Genreaktivierung bewirkt. | ||||||
5-Aza-2′-Deoxycytidine | 2353-33-5 | sc-202424 sc-202424A sc-202424B | 25 mg 100 mg 250 mg | ¥2459.00 ¥3633.00 ¥4806.00 | 7 | |
Decitabin wird in seine aktive Form umgewandelt, die sich während der DNA-Synthese kovalent an DNMTs bindet, deren Aktivität stört und eine DNA-Demethylierung bewirkt. | ||||||
RG 108 | 48208-26-0 | sc-204235 sc-204235A | 10 mg 50 mg | ¥1478.00 ¥5810.00 | 2 | |
RG108 ist ein niedermolekularer Inhibitor, der einen kovalenten Komplex mit DNMTs bildet, der deren katalytische Aktivität beeinträchtigt und die DNA-Demethylierung auslöst. | ||||||
Zebularine | 3690-10-6 | sc-203315 sc-203315A sc-203315B | 10 mg 25 mg 100 mg | ¥1455.00 ¥3204.00 ¥11327.00 | 3 | |
Zebularin wird in die DNA eingebaut und interagiert mit DNMTs, was zur Hemmung ihrer Aktivität führt und die DNA-Demethylierung und Genreaktivierung fördert. | ||||||
SGI-1027 | 1020149-73-8 | sc-473875 | 10 mg | ¥2403.00 | ||
SGI-1027 greift DNMTs an, indem es ihre Bindung an die DNA stört, ihre katalytische Aktivität verhindert und eine DNA-Hypomethylierung auslöst, die sich auf die Genexpression auswirkt. | ||||||