demethylated-PP2A-C Inhibitoren

Gängige demethylated-PP2A-C Inhibitors sind unter underem Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Cantharidin CAS 56-25-7, LB-100 CAS 1632032-53-1, Fostriecin CAS 87860-39-7 und Calyculin A CAS 101932-71-2.

Die chemische Klasse der PP2A-C-Inhibitoren umfasst eine Reihe von Verbindungen, die spezifisch auf die katalytische Untereinheit (PP2A-C) der Proteinphosphatase 2A (PP2A) abzielen, ihre enzymatische Aktivität modulieren und nachgeschaltete zelluläre Prozesse beeinflussen. Okadasäure (OA) und ihr strukturelles Analogon, Oxalylamino-Epoxydecanediate (OA), sind potente Inhibitoren, die die Aktivität der PP2A-Phosphatase durch Bindung an PP2A-C unterbrechen. Diese Verbindungen stoppen die Dephosphorylierung von Substraten, was zu einer abnormen Phosphorylierung von Zellproteinen führt, die an wichtigen Signalwegen beteiligt sind. Cantharidin, eine natürliche Verbindung, ist ein weiterer Hemmstoff, der mit PP2A-C interagiert und dessen Phosphataseaktivität unterbricht. Durch die Bindung an PP2A-C induziert Cantharidin die Anhäufung phosphorylierter Substrate und beeinflusst damit zelluläre Signalwege, die mit Wachstum und Überleben zusammenhängen. Zu dieser vielfältigen Reihe von Inhibitoren gehört auch LB-100, das selektiv auf PP2A-C abzielt und den Forschern Instrumente zur Untersuchung der komplexen Rolle von PP2A in verschiedenen zellulären Prozessen an die Hand gibt.

Fostriecin, ein natürliches Produkt, hemmt PP2A, indem es auf seine katalytische Untereinheit abzielt, die Phosphataseaktivität unterbricht und zelluläre Prozesse wie die Zellzyklusprogression und Apoptose beeinflusst. Calyculin A ist zwar als PP1/PP2A-Inhibitor bekannt, hemmt aber vorzugsweise PP2A in niedrigeren Konzentrationen. Diese Verbindung bindet an PP2A-C, wodurch die Phosphataseaktivität von PP2A gestört wird und zelluläre Prozesse beeinträchtigt werden. Microcystin-LR, ein natürliches Toxin, bindet an PP2A-C, hemmt dessen Phosphataseaktivität und führt zu einer Dysregulierung der zellulären Prozesse. Tautomycin, ein weiteres natürliches Produkt, ist für seine hemmende Wirkung auf Proteinphosphatasen, einschließlich PP2A, bekannt. Tautomycin unterbricht PP2A-C, wodurch sich die Phosphorylierungsmuster ändern und verschiedene zelluläre Prozesse beeinflusst werden. Zusammengenommen bieten diese Inhibitoren den Forschern wertvolle Werkzeuge, um die Rolle von PP2A in zellulären Signalkaskaden zu entschlüsseln und Einblicke in die komplexen regulatorischen Netzwerke zu gewinnen, die von PP2A gesteuert werden. Die selektive Hemmung von PP2A-C durch diese Verbindungen unterstreicht ihre Bedeutung für die Entschlüsselung der komplizierten Regulierungsmechanismen, die mit PP2A verbunden sind.