CPXM2 Inhibitoren

Gängige CPXM2 Inhibitors sind unter underem 1,10-Phenanthroline CAS 66-71-7, Penicillamine CAS 52-67-5, Phosphoramidon CAS 119942-99-3, Marimastat CAS 154039-60-8 und Batimastat CAS 130370-60-4.

Chemische Inhibitoren von CPXM2 wirken in erster Linie durch die Sequestrierung von Metallionen, die für die enzymatische Aktivität des Proteins wesentlich sind. Als Carboxypeptidase benötigt CPXM2 ein Zinkion an seiner aktiven Stelle, um die Abspaltung von Aminosäuren vom Carboxyterminus der Proteine zu katalysieren. Chelatbildner wie EDTA und 1,10-Phenanthrolin sind in der Lage, Metallionen zu binden, wodurch die Verfügbarkeit von Zink für CPXM2 verringert wird, was zu einer Hemmung ihrer Aktivität führt. D-Penicillamin mit seinen Metallchelat-Eigenschaften funktioniert in ähnlicher Weise, indem es an das Zink-Ion bindet, das für die katalytische Funktion von CPXM2 unerlässlich ist. Phosphoramidon und Marimastat, beides bekannte Metalloprotease-Inhibitoren, können sich an das Zink-Ion im aktiven Zentrum von CPXM2 binden, was zu einer Blockierung seiner enzymatischen Aktivität führt. In ähnlicher Weise können auch Batimastat und Ilomastat CPXM2 hemmen, indem sie das Zink-Ion im aktiven Zentrum chelatieren und so die enzymatische Verarbeitung von Substraten durch CPXM2 verhindern.

Andere Inhibitoren wie Captopril, die in erster Linie für die Hemmung des Angiotensin-konvertierenden Enzyms (ACE) bekannt sind, können über ihre zinkbindende Sulfhydrylgruppe mit CPXM2 interagieren. Diese Wechselwirkung hemmt CPXM2 wirksam, indem sie das Zink-Ion an seinem aktiven Zentrum beeinträchtigt. TAPI-0 und TAPI-1, Inhibitoren der ADAM-Familie von Metalloproteasen, sind in der Lage, CPXM2 durch einen ähnlichen Zink-Chelatierungsmechanismus zu hemmen. NNGH, ein auf Hydroxamaten basierender Inhibitor, zielt auf Metalloproteasen ab und kann die enzymatische Aktivität von CPXM2 hemmen, indem er sich mit dem Zinkion im aktiven Zentrum verbindet.