ChM-I Aktivatoren

Gängige ChM-I Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5.

ChM-I-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die die Aktivität des Proteins durch Beeinflussung verschiedener Signalmoleküle und -wege innerhalb der Zelle verstärken. Forskolin und Rolipram beispielsweise erhöhen beide den intrazellulären cAMP-Spiegel; Forskolin erreicht dies durch direkte Stimulierung der Adenylylzyklase, während Rolipram den Abbau von cAMP hemmt, indem es auf die Phosphodiesterase 4 wirkt. Das erhöhte cAMP aktiviert die PKA, die Substrate phosphorylieren kann, die ChM-I modulieren, und so dessen Aktivität verstärkt. In ähnlicher Weise verhindert IBMX auch den Abbau von cAMP und trägt damit indirekt zur Steigerung der Aktivität von ChM-I bei. PMA durch die Aktivierung von PKC und Epigallocatechingallat durch die Hemmung von Kinasen fördern möglicherweise ein Umfeld, das die Aktivierung von ChM-I begünstigt, indem sie verschiedene Proteine und Enzyme beeinflussen, die mit ChM-I interagieren.

Weiter im Bereich der intrazellulären Signalübertragung erhöhen Verbindungen wie Ionomycin und A23187 den intrazellulären Kalziumspiegel, der kalziumabhängige Kinasen auslösen kann, die möglicherweise die Aktivität von ChM-I beeinflussen. Sphingosin-1-phosphat greift in Lipidsignalwege ein, die zu einer Aktivierung von ChM-I führen könnten, während die Hemmung von PI3K durch LY294002 zur Aktivierung nachgeschalteter Zielmoleküle führen könnte, die die Funktion von ChM-I verbessern. Die Verwendung von 8-Br-cAMP, einem cAMP-Analogon, verstärkt die cAMP-abhängigen Wege, die wahrscheinlich zu einer Verstärkung von ChM-I führen. Staurosporin ist zwar ein Breitspektrum-Kinase-Inhibitor, könnte aber unbeabsichtigt ChM-I aktivieren, indem es selektiv Kinasen hemmt, die Wege, an denen ChM-I beteiligt ist, negativ regulieren.