CD75 Inhibitoren

Gängige CD75 Inhibitors sind unter underem Kifunensine CAS 109944-15-2, Swainsonine CAS 72741-87-8, Benzyl-2-acetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranoside CAS 3554-93-6, Tunicamycin CAS 11089-65-9 und Castanospermine CAS 79831-76-8.

Die chemische Klasse der CD75-Inhibitoren umfasst verschiedene Verbindungen, die indirekt die Funktion von CD75 modulieren, indem sie die Glykosylierungs- und Sialylierungsprozesse in Zellen beeinflussen. Diese Verbindungen zielen auf verschiedene Stadien des Glykosylierungsweges ab und beeinflussen damit potenziell die Aktivität von CD75, das an der Anlagerung von Sialinsäure an Glykoproteine und Glykolipide beteiligt ist. Verbindungen wie Kifunensin, Swainsonin, Benzyl-α-GalNAc, Tunicamycin, Castanospermin, Deoxynojirimycin und Deoxymannojirimycin hemmen verschiedene am Glykosylierungsprozess beteiligte Enzyme. Kifunensin und Swainsonin hemmen beispielsweise Mannosidase-Enzyme, wodurch sich das Glykosylierungsmuster ändert, was die für CD75 verfügbaren Substrate beeinflussen könnte. Benzyl-α-GalNAc und Tunicamycin wirken sich auf die O-Glykosylierung bzw. die N-gebundene Glykosylierung aus, was sich möglicherweise auf die Glykoproteinstrukturen und -funktionen im Zusammenhang mit der Aktivität von CD75 auswirkt.

Darüber hinaus zielen Verbindungen wie PDMP, NB-DNJ und Brefeldin A auf spezifische Aspekte der Glykoproteinverarbeitung und der Funktion des Golgi-Apparats ab. PDMP hemmt die Glucosylceramid-Synthase und beeinträchtigt damit die Glykosphingolipid-Synthese, während NB-DNJ ein Glucosidase-Inhibitor ist, die beide potenziell die Glykoprotein-Verarbeitungswege unter Beteiligung von CD75 beeinflussen. Brefeldin A stört die Funktion des Golgi-Apparats, der für die Modifizierung von Glykoproteinen von entscheidender Bedeutung ist, was sich möglicherweise auf die Rolle von CD75 bei der Sialylierung auswirkt.