Chemische Inhibitoren der Basen-Methyltransferase der 25S rRNA 2 wirken über verschiedene Mechanismen, um die Methylierungsaktivität des Enzyms zu behindern. S-Adenosylmethionin, der natürliche Methyl-Donor für dieses Enzym, kann durch Sinefungin kompetitiv gehemmt werden, das strukturelle Ähnlichkeit mit S-Adenosylmethionin aufweist und die SAM-Bindungsstelle besetzt. Dadurch wird die Übertragung einer Methylgruppe auf die rRNA verhindert. In ähnlicher Weise kann periodat-oxidiertes Adenosin die aktive Stelle des Enzyms beeinträchtigen und die korrekte Bindung von S-Adenosylmethionin stören. Adenosindialdehyd und 3-Desazaadenosin hemmen das Enzym auf einem anderen Weg: Sie hemmen die S-Adenosylhomocystein-Hydrolase, was zur Anhäufung von S-Adenosylhomocystein führt, das mit S-Adenosylmethionin um das aktive Zentrum des Enzyms konkurriert und die Methyltransferase-Aktivität verringert.
Außerdem kann Methylthioadenosin indirekt die Basen-Methyltransferase der 25S rRNA 2 hemmen, indem es die Regeneration von S-Adenosylmethionin behindert, da es mit S-Adenosylhomocystein um den Abbau konkurriert. Diese Konkurrenz ist entscheidend für die Synthese von S-Adenosylmethionin, das für die rRNA-Methylierung erforderlich ist. Homocystein trägt ebenfalls zur Hemmung bei, indem es zur Akkumulation von S-Adenosylhomocystein führt, das das Enzym durch kompetitive Hemmung hemmt. BIX-01294, das ursprünglich für seine hemmende Wirkung auf G9a- und GLP-Methyltransferasen charakterisiert wurde, kann auch die aktiven Stellen eines breiteren Spektrums von Enzymen, einschließlich der Basen-Methyltransferase der 25S rRNA 2, besetzen und so den Methylierungsprozess verhindern. In ähnlicher Weise kann Chaetocin, ein bekannter Inhibitor der SUV39H1-Histon-Methyltransferase, mit der aktiven Stelle der Basen-Methyltransferase der 25S rRNA 2 interagieren und deren Fähigkeit zur Methylierung der rRNA behindern. Flavonoide wie Quercetin und Catechine wie Epigallocatechingallat sind dafür bekannt, dass sie an verschiedene aktive Stellen von Enzymen binden und die Basen-Methyltransferase von 25S rRNA 2 hemmen können, indem sie den Zugang zu den für die Methylierungsaktivität erforderlichen Komponenten blockieren.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Ademetionine | 29908-03-0 | sc-278677 sc-278677A | 100 mg 1 g | ¥2076.00 ¥7536.00 | 2 | |
Dient als Methylgruppendonor für Methylierungsreaktionen, die von Methyltransferasen katalysiert werden, einschließlich der Basenmethyltransferase der 25S rRNA 2. Eine Hemmung dieses Proteins kann auftreten, wenn S-Adenosylmethionin aufgebraucht ist oder wenn seine Analoga das Enzym kompetitiv hemmen, wodurch die Methylierung der rRNA verhindert wird. | ||||||
Sinefungin | 58944-73-3 | sc-203263 sc-203263B sc-203263C sc-203263A | 1 mg 100 mg 1 g 10 mg | ¥3057.00 ¥58689.00 ¥455432.00 ¥7943.00 | 4 | |
Ein Nukleosid-Antibiotikum, das strukturell dem S-Adenosylmethionin ähnelt und als kompetitiver Inhibitor von Methyltransferaseenzymen, einschließlich der Basenmethyltransferase von 25S rRNA 2, wirkt, indem es die SAM-Bindungsstelle besetzt und die Übertragung der Methylgruppe auf das Substrat verhindert. | ||||||
Adenosine, periodate oxidized | 34240-05-6 | sc-214510 sc-214510A | 25 mg 100 mg | ¥1343.00 ¥4107.00 | ||
Ein potenter Inhibitor der S-Adenosylhomocystein-Hydrolase, der zur Akkumulation von S-Adenosylhomocystein führt, das ein starker Produktinhibitor von S-Adenosylmethionin-abhängigen Methyltransferasen ist, einschließlich der Basenmethyltransferase von 25S rRNA 2, wodurch die Methylierungsaktivität verringert wird. | ||||||
Homocysteine | 6027-13-0 | sc-507315 | 250 mg | ¥2200.00 | ||
Eine thiolhaltige Aminosäure, die zur Anhäufung von S-Adenosylhomocystein führen kann, das S-Adenosylmethionin-abhängige Methyltransferasen hemmt, einschließlich der Basenmethyltransferase der 25S rRNA 2, indem es das Enzym kompetitiv hemmt und die Methylierung der rRNA stört. | ||||||
Histone Lysine Methyltransferase Inhibitor Inhibitor | 935693-62-2 (free base) | sc-202651 | 5 mg | ¥1704.00 | 4 | |
Ein Diazepin-Chinazolinamin-Derivat, das G9a- und GLP-Methyltransferasen hemmt und auch andere Methyltransferasen wie die Basen-Methyltransferase von 25S rRNA 2 hemmen könnte, indem es deren aktive Zentren besetzt und so Methylierungsprozesse verhindert. | ||||||
Chaetocin | 28097-03-2 | sc-200893 | 200 µg | ¥1422.00 | 5 | |
Ein Thiodioxopiperazin, das die SUV39H1-Histon-Methyltransferase hemmt und möglicherweise auch die Basen-Methyltransferase der 25S-rRNA 2 hemmen könnte, indem es mit dem aktiven Zentrum des Enzyms interagiert, den Zugang für das Methylierungssubstrat blockiert und so die Enzymaktivität verhindert. | ||||||
RG 108 | 48208-26-0 | sc-204235 sc-204235A | 10 mg 50 mg | ¥1478.00 ¥5810.00 | 2 | |
Ein nicht-nukleosidischer DNA-Methyltransferase-Hemmer, der zwar spezifisch für DNA-Methyltransferasen ist, aber aufgrund struktureller Ähnlichkeiten in den aktiven Zentren möglicherweise verwandte Methyltransferasen wie die Basenmethyltransferase von 25S rRNA 2 hemmen könnte, was zu einer Hemmung der Methylierung führt. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1241.00 ¥2821.00 ¥10560.00 ¥564.00 | 33 | |
Ein Flavonoid, das für seine Fähigkeit bekannt ist, eine Reihe von Kinasen und anderen Enzymen zu hemmen. Es kann möglicherweise die Basenmethyltransferase von 25S rRNA 2 hemmen, indem es an das Enzym bindet und das aktive Zentrum blockiert, was die Fähigkeit des Enzyms, die Methylierung von 25S rRNA zu katalysieren, beeinträchtigen würde. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | ¥485.00 ¥824.00 ¥1422.00 ¥2742.00 ¥5979.00 ¥14204.00 | 11 | |
Das Hauptkatechin, das in grünem Tee vorkommt, ist dafür bekannt, dass es verschiedene Enzyme durch Bindung an ihre aktiven Zentren hemmt. Es könnte die Basenmethyltransferase von 25S rRNA 2 hemmen. Es scheint, dass für die Vervollständigung der Tabelle ein Kontext fehlt. Könntest du bitte weitere Details angeben oder die Aufgabe, bei der du meine Unterstützung benötigst, genauer erläutern? | ||||||