AP1S2-Inhibitoren sind chemische Verbindungen, die direkt oder indirekt die Funktion von AP1S2, einer Untereinheit des Adaptorproteinkomplexes 1, beeinflussen, der an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln und dem intrazellulären Transport beteiligt ist. Verbindungen wie Brefeldin A, Dynasore, Exo1 und Pitstop 2 wirken, indem sie den Proteintransport und die Vesikelbildung stören und dadurch indirekt den Aufbau und die Funktion von Vesikeln, an denen AP1S2 beteiligt ist, behindern. Brefeldin A beispielsweise hemmt den Proteintransport vom endoplasmatischen Retikulum zum Golgi-Apparat, was ein kritischer Schritt bei der Vesikelbildung ist, während Dynasore die Vesikelbildung durch Hemmung der GTPase Dynamin unterbricht. Exo1 hingegen hemmt die Funktion des Exocyst-Komplexes, einer Schlüsselkomponente des Vesikeltransports, und vermindert dadurch die funktionelle Aktivität von AP1S2.
Wirkstoffe wie Monensin, Nocodazol, Wortmannin, LY294002, Vinblastin, Genistein, Chlorpromazin und Latrunculin B beeinflussen die Funktion von AP1S2, indem sie verschiedene Aspekte des intrazellulären Trafficking und der Signalübertragung stören. Monensin beispielsweise stört den intrazellulären Transport durch Veränderung der Ionengradienten, während Nocodazol und Vinblastin den Vesikeltransport entlang der Mikrotubuli durch Depolymerisierung der Mikrotubuli bzw. durch Hemmung der Mikrotubuli-Dynamik unterbrechen. Wortmannin und LY294002 sind PI3K-Inhibitoren, die den Vesikeltransport durch Hemmung des PI3K-abhängigen Weges unterbrechen. Genistein ist ein Tyrosinkinaseinhibitor, der die intrazelluläre Signalübertragung unterbricht, was indirekt die Vesikelbildung und den Vesikeltransport beeinflussen kann. Chlorpromazin, ein kationisches amphiphiles Medikament, und Latrunculin B, ein Toxin, das an Aktinmonomere bindet, hemmen die Clathrin-vermittelte Endozytose bzw. die Aktinpolymerisation, was zu einer verringerten funktionellen Aktivität von AP1S2 führt.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | ¥350.00 ¥598.00 ¥1399.00 ¥4219.00 | 25 | |
Brefeldin A ist ein Pilzmetabolit, der den Proteintransport vom endoplasmatischen Retikulum zum Golgi-Apparat hemmt. AP1S2 ist eine Untereinheit des Adaptor-Protein-Komplexes 1, der an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln beteiligt ist. Durch die Hemmung des Proteintransports kann Brefeldin A indirekt die Bildung und Funktion von Vesikeln unter Beteiligung von AP1S2 behindern. | ||||||
Dynamin Inhibitor I, Dynasore | 304448-55-3 | sc-202592 | 10 mg | ¥1004.00 | 44 | |
Dynasore ist ein Inhibitor von Dynamin, einer GTPase, die an der Vesikelbildung beteiligt ist. Die Hemmung von Dynamin kann die Bildung und Freisetzung von Clathrin-beschichteten Vesikeln aus der Membran stören, ein Prozess, bei dem AP1S2 eine entscheidende Rolle spielt, was zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führt. | ||||||
Exo1 | 461681-88-9 | sc-200752 sc-200752A | 10 mg 50 mg | ¥948.00 ¥3351.00 | 4 | |
Exo1 ist ein Inhibitor der Exocyst-Komplex-Funktion. AP1S2 ist am Vesikeltransport beteiligt, und die Hemmung des Exocyst-Komplexes durch Exo1 kann diesen Prozess stören und dadurch die funktionelle Aktivität von AP1S2 verringern. | ||||||
Pitstop 2 | 1419320-73-2 | sc-507418 | 10 mg | ¥4062.00 | ||
Pitstop 2 hemmt die Clathrin-vermittelte Endozytose. Da AP1S2 an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln beteiligt ist, kann die Hemmung der Clathrin-vermittelten Endozytose durch Pitstop 2 zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||
Monensin A | 17090-79-8 | sc-362032 sc-362032A | 5 mg 25 mg | ¥1749.00 ¥5923.00 | ||
Monensin ist ein Natrium-Ionophor, das den intrazellulären Transport durch Veränderung der Ionengradienten stört. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Veränderung der Ionengradienten durch Monensin zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | ¥666.00 ¥959.00 ¥1613.00 ¥2787.00 | 38 | |
Nocodazol ist ein Mikrotubuli-depolymerisierendes Mittel. Da AP1S2 am Vesikeltransport entlang der Mikrotubuli beteiligt ist, kann die Depolymerisation der Mikrotubuli durch Nocodazol den Transportprozess stören und zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||
Wortmannin | 19545-26-7 | sc-3505 sc-3505A sc-3505B | 1 mg 5 mg 20 mg | ¥756.00 ¥2516.00 ¥4795.00 | 97 | |
Wortmannin ist ein PI3K-Inhibitor, der den Vesikeltransport durch Hemmung des PI3K-abhängigen Signalwegs stören kann. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Hemmung von PI3K durch Wortmannin zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | ¥1388.00 ¥4513.00 | 148 | |
LY294002 ist ein PI3K-Inhibitor, der den Vesikeltransport durch Hemmung des PI3K-abhängigen Signalwegs unterbrechen kann. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Hemmung von PI3K durch LY294002 zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||
Vinblastine Sulfate | 143-67-9 | sc-201447 sc-201447A sc-201447B sc-201447C | 10 mg 50 mg 100 mg 1 g | ¥1230.00 ¥4648.00 ¥6329.00 ¥25317.00 | 9 | |
Vinblastin ist ein Mikrotubuli-zerstörendes Mittel, das die Mikrotubuli-Dynamik hemmt, was zu einer Unterbrechung des Vesikeltransports entlang der Mikrotubuli führt. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Unterbrechung der Mikrotubuli-Dynamik durch Vinblastin zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | ¥508.00 ¥1850.00 ¥2256.00 ¥4535.00 ¥6487.00 ¥11068.00 ¥22914.00 | 46 | |
Genistein ist ein Tyrosinkinase-Inhibitor, der die intrazelluläre Signalübertragung stören kann, was sich indirekt auf die Vesikelbildung und den Vesikeltransport auswirken kann. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Hemmung der Tyrosinkinase durch Genistein zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen. | ||||||