Date published: 2026-2-10

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AP1S2_Ap1s2 Inhibitoren

Gängige AP1S2_Ap1s2 Inhibitors sind unter underem Brefeldin A CAS 20350-15-6, Dynamin Inhibitor I, Dynasore CAS 304448-55-3, Exo1 CAS 461681-88-9, Pitstop 2 CAS 1419093-54-1 und Monensin A CAS 17090-79-8.

AP1S2-Inhibitoren sind chemische Verbindungen, die direkt oder indirekt die Funktion von AP1S2, einer Untereinheit des Adaptorproteinkomplexes 1, beeinflussen, der an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln und dem intrazellulären Transport beteiligt ist. Verbindungen wie Brefeldin A, Dynasore, Exo1 und Pitstop 2 wirken, indem sie den Proteintransport und die Vesikelbildung stören und dadurch indirekt den Aufbau und die Funktion von Vesikeln, an denen AP1S2 beteiligt ist, behindern. Brefeldin A beispielsweise hemmt den Proteintransport vom endoplasmatischen Retikulum zum Golgi-Apparat, was ein kritischer Schritt bei der Vesikelbildung ist, während Dynasore die Vesikelbildung durch Hemmung der GTPase Dynamin unterbricht. Exo1 hingegen hemmt die Funktion des Exocyst-Komplexes, einer Schlüsselkomponente des Vesikeltransports, und vermindert dadurch die funktionelle Aktivität von AP1S2.

Wirkstoffe wie Monensin, Nocodazol, Wortmannin, LY294002, Vinblastin, Genistein, Chlorpromazin und Latrunculin B beeinflussen die Funktion von AP1S2, indem sie verschiedene Aspekte des intrazellulären Trafficking und der Signalübertragung stören. Monensin beispielsweise stört den intrazellulären Transport durch Veränderung der Ionengradienten, während Nocodazol und Vinblastin den Vesikeltransport entlang der Mikrotubuli durch Depolymerisierung der Mikrotubuli bzw. durch Hemmung der Mikrotubuli-Dynamik unterbrechen. Wortmannin und LY294002 sind PI3K-Inhibitoren, die den Vesikeltransport durch Hemmung des PI3K-abhängigen Weges unterbrechen. Genistein ist ein Tyrosinkinaseinhibitor, der die intrazelluläre Signalübertragung unterbricht, was indirekt die Vesikelbildung und den Vesikeltransport beeinflussen kann. Chlorpromazin, ein kationisches amphiphiles Medikament, und Latrunculin B, ein Toxin, das an Aktinmonomere bindet, hemmen die Clathrin-vermittelte Endozytose bzw. die Aktinpolymerisation, was zu einer verringerten funktionellen Aktivität von AP1S2 führt.

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Brefeldin A

20350-15-6sc-200861C
sc-200861
sc-200861A
sc-200861B
1 mg
5 mg
25 mg
100 mg
¥350.00
¥598.00
¥1399.00
¥4219.00
25
(3)

Brefeldin A ist ein Pilzmetabolit, der den Proteintransport vom endoplasmatischen Retikulum zum Golgi-Apparat hemmt. AP1S2 ist eine Untereinheit des Adaptor-Protein-Komplexes 1, der an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln beteiligt ist. Durch die Hemmung des Proteintransports kann Brefeldin A indirekt die Bildung und Funktion von Vesikeln unter Beteiligung von AP1S2 behindern.

Dynamin Inhibitor I, Dynasore

304448-55-3sc-202592
10 mg
¥1004.00
44
(2)

Dynasore ist ein Inhibitor von Dynamin, einer GTPase, die an der Vesikelbildung beteiligt ist. Die Hemmung von Dynamin kann die Bildung und Freisetzung von Clathrin-beschichteten Vesikeln aus der Membran stören, ein Prozess, bei dem AP1S2 eine entscheidende Rolle spielt, was zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führt.

Exo1

461681-88-9sc-200752
sc-200752A
10 mg
50 mg
¥948.00
¥3351.00
4
(1)

Exo1 ist ein Inhibitor der Exocyst-Komplex-Funktion. AP1S2 ist am Vesikeltransport beteiligt, und die Hemmung des Exocyst-Komplexes durch Exo1 kann diesen Prozess stören und dadurch die funktionelle Aktivität von AP1S2 verringern.

Pitstop 2

1419320-73-2sc-507418
10 mg
¥4062.00
(0)

Pitstop 2 hemmt die Clathrin-vermittelte Endozytose. Da AP1S2 an der Bildung von Clathrin-beschichteten Vesikeln beteiligt ist, kann die Hemmung der Clathrin-vermittelten Endozytose durch Pitstop 2 zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.

Monensin A

17090-79-8sc-362032
sc-362032A
5 mg
25 mg
¥1749.00
¥5923.00
(1)

Monensin ist ein Natrium-Ionophor, das den intrazellulären Transport durch Veränderung der Ionengradienten stört. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Veränderung der Ionengradienten durch Monensin zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.

Nocodazole

31430-18-9sc-3518B
sc-3518
sc-3518C
sc-3518A
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
¥666.00
¥959.00
¥1613.00
¥2787.00
38
(2)

Nocodazol ist ein Mikrotubuli-depolymerisierendes Mittel. Da AP1S2 am Vesikeltransport entlang der Mikrotubuli beteiligt ist, kann die Depolymerisation der Mikrotubuli durch Nocodazol den Transportprozess stören und zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.

Wortmannin

19545-26-7sc-3505
sc-3505A
sc-3505B
1 mg
5 mg
20 mg
¥756.00
¥2516.00
¥4795.00
97
(3)

Wortmannin ist ein PI3K-Inhibitor, der den Vesikeltransport durch Hemmung des PI3K-abhängigen Signalwegs stören kann. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Hemmung von PI3K durch Wortmannin zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.

LY 294002

154447-36-6sc-201426
sc-201426A
5 mg
25 mg
¥1388.00
¥4513.00
148
(1)

LY294002 ist ein PI3K-Inhibitor, der den Vesikeltransport durch Hemmung des PI3K-abhängigen Signalwegs unterbrechen kann. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Hemmung von PI3K durch LY294002 zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.

Vinblastine Sulfate

143-67-9sc-201447
sc-201447A
sc-201447B
sc-201447C
10 mg
50 mg
100 mg
1 g
¥1230.00
¥4648.00
¥6329.00
¥25317.00
9
(1)

Vinblastin ist ein Mikrotubuli-zerstörendes Mittel, das die Mikrotubuli-Dynamik hemmt, was zu einer Unterbrechung des Vesikeltransports entlang der Mikrotubuli führt. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Unterbrechung der Mikrotubuli-Dynamik durch Vinblastin zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.

Genistein

446-72-0sc-3515
sc-3515A
sc-3515B
sc-3515C
sc-3515D
sc-3515E
sc-3515F
100 mg
500 mg
1 g
5 g
10 g
25 g
100 g
¥508.00
¥1850.00
¥2256.00
¥4535.00
¥6487.00
¥11068.00
¥22914.00
46
(1)

Genistein ist ein Tyrosinkinase-Inhibitor, der die intrazelluläre Signalübertragung stören kann, was sich indirekt auf die Vesikelbildung und den Vesikeltransport auswirken kann. Da AP1S2 am Vesikeltransport beteiligt ist, kann die Hemmung der Tyrosinkinase durch Genistein zu einer verminderten funktionellen Aktivität von AP1S2 führen.