Aminopeptidase P2 Inhibitoren

Gängige Aminopeptidase P2 Inhibitors sind unter underem Bestatin CAS 58970-76-6, Amastatin hydrochloride CAS 100938-10-1, Muscimol CAS 2763-96-4, Actinonin CAS 13434-13-4 und Captopril CAS 62571-86-2.

Aminopeptidase-P2-Inhibitoren stellen eine vielfältige Gruppe von Chemikalien dar, die die enzymatische Aktivität der Aminopeptidase P2 indirekt beeinflussen können. Diese Inhibitoren wirken in der Regel durch Interferenz mit den Metallionen, die für die katalytische Aktivität der Aminopeptidase entscheidend sind, durch Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms oder durch Nachahmung des Übergangszustands der Peptidhydrolyse. Da es sich bei der Aminopeptidase P2 um ein Metalloenzym handelt, können Verbindungen wie Bestatin, Amastatin, Probestin, Phosphoramidon, Actinonin, Captopril, Tosedostat und Aspergillomarasmin A die Aktivität des Enzyms hemmen, indem sie das für seine Funktion wichtige Zinkion chelatieren. Dieser Chelatbildungsprozess stört die normale Funktion des aktiven Zentrums des Enzyms und verhindert so die Spaltung von Peptiden.

Darüber hinaus könnten einige dieser Inhibitoren auch mit dem Enzym-Substrat-Komplex oder dem aktiven Zentrum des Enzyms in einer Weise interagieren, die die Substratbindung verhindert. So sind Bestatin und Amastatin dafür bekannt, dass sie das aktive Zentrum von Aminopeptidasen konkurrierend besetzen und dadurch den Zugang zu natürlichen Substraten blockieren. Verbindungen wie Actinonin, ein Antibiotikum, haben die Fähigkeit, ein breites Spektrum verschiedener Aminopeptidasen zu hemmen, was darauf hindeutet, dass ihre strukturellen Merkmale es ihnen ermöglichen, sich in die aktiven Zentren dieser Enzyme, einschließlich APP2, einzufügen. Synthetische Inhibitoren wie Leuhistin, Boroleucin, PAQ-22 und BEL-7402 wurden aufgrund ihrer Fähigkeit, mit den aktiven Zentren von Aminopeptidasen zu interagieren, entwickelt oder entdeckt.