Aminopeptidase B Substraten
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride | 113712-08-6 | sc-281539 sc-281539A | 100 mg 250 mg | ¥1534.00 ¥2685.00 | ||
L-Arginin 7-Amido-4-Methylcumarin-Dihydrochlorid dient als Substrat für Aminopeptidase B. Es zeichnet sich durch seinen einzigartigen Cumarin-Anteil aus, der die Fluoreszenz bei enzymatischer Spaltung verstärkt. Diese Eigenschaft ermöglicht einen empfindlichen Nachweis der enzymatischen Aktivität. Die strukturellen Merkmale der Verbindung erleichtern spezifische Wechselwirkungen mit dem Enzym und fördern eine effiziente Substratbindung und -hydrolyse. Das kinetische Profil zeigt eine deutliche Umsatzrate, die von der katalytischen Effizienz des Enzyms und der Substratkonzentration beeinflusst wird. | ||||||
L-Lysine 7-amido-4-methylcoumarin, acetate salt | 201853-23-8 | sc-300887B sc-300887 sc-300887A | 100 mg 250 mg 1 g | ¥2087.00 ¥3723.00 ¥12241.00 | 1 | |
L-Lysin 7-Amido-4-Methylcumarin, Acetatsalz, dient als Substrat für Aminopeptidase B und zeichnet sich durch seine einzigartigen Amido- und Cumarin-Komponenten aus, die zu seiner Reaktivität beitragen. Die Verbindung bindet selektiv an das aktive Zentrum des Enzyms, was zu einem deutlichen Anstieg der Fluoreszenz bei der Spaltung führt. Seine strukturelle Konformation ermöglicht eine optimale Ausrichtung während des katalytischen Prozesses, was zu einem spezifischen Reaktionsweg führt, der die hydrolytische Aktivität des Enzyms erhöht. | ||||||
L-Arginine β-naphthylamide hydrochloride | 18905-73-2 | sc-207793 sc-207793A | 1 g 5 g | ¥2471.00 ¥7480.00 | ||
L-Arginin-β-Naphthylamid-Hydrochlorid dient als Substrat für Aminopeptidase B und zeichnet sich durch seinen β-Naphthylamid-Anteil aus, der die Affinität des Enzyms erhöht. Diese Verbindung wird hydrolysiert, wobei ein eindeutiges chromogenes Produkt entsteht, das die Echtzeitüberwachung der enzymatischen Aktivität erleichtert. Das Vorhandensein der Arginin-Seitenkette fördert spezifische Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms, beeinflusst die Reaktionskinetik und ermöglicht präzise Substratumsatzraten. Seine einzigartigen strukturellen Merkmale tragen zu einer maßgeschneiderten enzymatischen Reaktion bei. | ||||||