ALDH8A1 Inhibitoren

Gängige ALDH8A1 Inhibitors sind unter underem Disulfiram CAS 97-77-8, Cyanamide CAS 420-04-2, Daidzin CAS 552-66-9, Methylglyoxal solution CAS 78-98-8 und Omeprazole CAS 73590-58-6.

Chemikalien, die als ALDH8A1-Inhibitoren eingestuft werden, sind nicht auf ein bestimmtes ALDH-Enzym ausgerichtet, sondern können eine Reihe von ALDH-Enzymen beeinflussen, darunter auch ALDH8A1. Zu diesen Verbindungen gehören sowohl irreversible Inhibitoren wie Disulfiram, das sich kovalent an den Cysteinrest im aktiven Zentrum des ALDH-Enzyms bindet, als auch reversible Inhibitoren wie Daidzin, die sich kompetitiv an das aktive Zentrum des Enzyms binden, ohne eine kovalente Bindung einzugehen. Die hemmende Wirkung dieser Verbindungen auf ALDH8A1 ist wahrscheinlich auf ihre Wechselwirkung mit dem aktiven Zentrum des Enzyms zurückzuführen, das für die Katalyse der Oxidation von Aldehyden zu Carbonsäuren entscheidend ist. Das aktive Zentrum enthält wichtige Reste, die für die Substraterkennung und die Katalyse erforderlich sind.

Die Bandbreite dieser Inhibitoren reicht von kleinen, reaktiven Aldehyden wie Acetaldehyd, die eine Substrathemmung verursachen können, bis zu komplexeren Molekülen wie Omeprazol, das Addukte mit Cysteinresten bilden kann. Cyanamid und Aldicarb wirken, indem sie das aktive Zentrum von ALDH verändern und dadurch die Enzymaktivität hemmen. Methylglyoxal und Citral sind Beispiele für reaktive Aldehyde, die das aktive Zentrum von ALDH-Enzymen verändern können, während Benzaldehyd und 4-Diethylaminobenzaldehyd als alternative Substrate oder kompetitive Inhibitoren wirken. N,N-Diethylaminobenzaldehyd kann sich an das aktive Zentrum binden und das Enzym hemmen. Diese Verbindungen zeigen die verschiedenen chemischen Wechselwirkungen, die zwischen ALDH8A1 und kleinen Molekülen auftreten können und die zur Hemmung der Enzymaktivität führen. Durch diese verschiedenen Mechanismen kann die Funktion von ALDH8A1 moduliert werden, was sich auf die Stoffwechselwege auswirkt, an denen dieses Enzym beteiligt ist.