ADAM23 Inhibitoren

Gängige ADAM23 Inhibitors sind unter underem Marimastat CAS 154039-60-8, TAPI-2 CAS 187034-31-7, Batimastat CAS 130370-60-4, Prulifloxacin CAS 123447-62-1 und 3,5-Dibromobenzonitrile CAS 97165-77-0.

ADAM23-Inhibitoren umfassen eine vielfältige Gruppe chemischer Wirkstoffe, die darauf abzielen, die Aktivität von ADAM23 zu modulieren. ADAM23 ist ein Protein, das zur größeren ADAM-Familie gehört und für seine Proteaseaktivität und seine Rolle bei Zell-Zell-Interaktionen und Zellsignalisierungsprozessen bekannt ist. Die Entwicklung von Inhibitoren zielt in der Regel auf die proteolytische Funktionalität des Enzyms ab, um seine Fähigkeit zur Spaltung und damit zur Verarbeitung verschiedener Substrate zu beeinträchtigen. Ein gemeinsames Merkmal der Inhibitoren dieser Klasse ist ihre Fähigkeit, mit der Metalloprotease-Domäne zu interagieren, die für die enzymatische Wirkung des Proteins von zentraler Bedeutung ist. Viele dieser Verbindungen zeichnen sich durch das Vorhandensein von Komponenten aus, die das Zink-Ion in der katalytischen Domäne von ADAM23 chelatisieren können, wodurch die Koordination und Aktivierung der für die Proteolyse erforderlichen Wassermoleküle effektiv verhindert wird.

Die chemische Architektur dieser Inhibitoren lässt sich grob in zwei Typen einteilen: niedermolekulare Inhibitoren, die nicht peptidisch sind und oft chelatbildende Gruppen wie Hydroxamate, Carboxylate oder Thiolate enthalten, die sich an das Metallion anlagern, und Peptidomimetika, die so konzipiert sind, dass sie die Substratinteraktion nachahmen, aber resistent gegen die Spaltung durch das Enzym sind. Diese Verbindungen können aufgrund ihrer Affinität zu den einzigartigen strukturellen Merkmalen von ADAM23 im Vergleich zu anderen Metalloproteasen eine Selektivität aufweisen. Darüber hinaus sind einige Inhibitoren so konzipiert, dass sie die Gewebsinhibitoren von Metalloproteasen nachahmen, die natürliche Inhibitoren der ADAM-Proteine sind. Diese Verbindungen sind so konzipiert, dass sie in die proteolytische Funktion eingreifen, ohne selbst abgebaut zu werden, so dass sie im biologischen Kontext aktiv bleiben und ihre hemmende Wirkung aufrechterhalten können.