Date published: 2025-9-8

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AADACL1 Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von AADACL1-Substraten für verschiedene Anwendungen an. AADACL1-Substrate sind spezielle Verbindungen, die zur Untersuchung des Enzyms Acylamidase Domain-Containing 1 (AADACL1) verwendet werden, das eine entscheidende Rolle im Lipidstoffwechsel spielt, insbesondere bei der Hydrolyse von Fettsäureamiden. Dieses Enzym ist wichtig für das Verständnis des Abbaus und der Regulierung bioaktiver Lipide in den Zellen. In der wissenschaftlichen Forschung sind die AADACL1-Substrate wichtige Hilfsmittel zur Untersuchung der Aktivität, der Spezifität und der Regulationsmechanismen des Enzyms. Forscher verwenden diese Substrate zur Messung der AADACL1-Aktivität in verschiedenen biologischen Proben, darunter Gewebe, Zellkulturen und gereinigte Enzympräparate. Durch die Verwendung hochreiner AADACL1-Substrate können die Wissenschaftler präzise und reproduzierbare Daten erhalten, die für die Erklärung der Rolle des Enzyms in den Stoffwechselwegen von entscheidender Bedeutung sind. Diese Studien tragen dazu bei, Licht in die Frage zu bringen, wie AADACL1 die Lipidhomöostase, den Energiehaushalt und zelluläre Signalisierungsprozesse beeinflusst. Darüber hinaus sind AADACL1-Substrate wertvoll für die Erforschung der Auswirkungen genetischer Mutationen oder pharmakologischer Inhibitoren auf die Enzymfunktion und geben Einblicke in die breiteren Auswirkungen eines veränderten Lipidstoffwechsels. Durch das Angebot einer umfassenden Auswahl dieser Substrate unterstützt Santa Cruz Biotechnology die wissenschaftliche Gemeinschaft bei der Erforschung des Lipidstoffwechsels und seiner Auswirkungen auf die Zellphysiologie. Detaillierte Informationen zu unseren verfügbaren AADACL1-Substraten erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

2-thioacetyl MAGE

112014-15-0sc-205094
sc-205094A
1 mg
5 mg
$40.00
$180.00
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2-Thioacetyl-MAGE dient als Substrat für das Enzym aadacl1, das sich durch seine einzigartige Thiolgruppe auszeichnet, die den nukleophilen Angriff bei enzymatischen Reaktionen verstärkt. Diese Verbindung weist ein ausgeprägtes Reaktivitätsmuster auf und fördert spezifische Acylierungsprozesse. Ihre strukturellen Eigenschaften ermöglichen eine wirksame Stabilisierung des Übergangszustands, was sich auf die Reaktionskinetik und die Selektivität des Weges auswirkt. Das Vorhandensein der Thioacetylgruppe trägt zu seiner einzigartigen Interaktionsdynamik bei und erleichtert präzise enzymatische Umwandlungen.