9430070O13Rik Inhibitoren

Gängige 9430070O13Rik Inhibitors sind unter underem Aurintricarboxylic Acid CAS 4431-00-9, Emodin CAS 518-82-1, Oligomycin A CAS 579-13-5, Zinc CAS 7440-66-6 und Sodium Orthovanadate CAS 13721-39-6.

Chemische Inhibitoren der axonemalen Dynein-Leichtketten-Domäne, die 1 enthält, können die Funktion dieser Domäne auf verschiedene Weise beeinträchtigen, in erster Linie durch die Störung der ATPase-Aktivität und der Mikrotubuli-Dynamik, die für die ziliare und flagellare Bewegung wesentlich sind. Aurintricarbonsäure, Vanadat, Berylliumsulfat, Zinkpyrithion und Natriumorthovanadat sind Verbindungen, die auf die ATPase-Aktivität abzielen, die für die motorische Funktion der axonemalen Dynein-Leichtkettendomäne 1 erforderlich ist. Aurintricarboxylsäure hemmt Nukleinsäureenzyme, die für die Funktion dieses Motorproteins entscheidend sind. Vanadat und Natriumorthovanadat wirken als kompetitive Inhibitoren für ATP-Bindungsstellen am Enzym und verhindern so direkt die Hydrolyse von ATP, die für die motorische Aktivität erforderlich ist. Berylliumsulfat und Zinkpyrithion hemmen auf ähnliche Weise verschiedene ATP-verwertende Enzyme, was zu einer Verringerung der ATPase-Aktivität dieses Dyneins führt.

Darüber hinaus gibt es Verbindungen, die sich auf die strukturellen Komponenten auswirken, auf die die leichte Kettendomäne des axonemalen Dyneins 1 wirkt. Colchicin, Nocodazol und Podophyllotoxin stören die Bildung von Mikrotubuli, die ein entscheidender Bestandteil der Ziliärstruktur sind und daher für die mechanische Wirkung der axonemalen Dynein-Leichtkettendomäne, die 1 enthält, notwendig sind. Colchicin und Podophyllotoxin binden an Tubulin und verhindern dessen Polymerisation, während Nocodazol die Mikrotubuli-Polymerisation im weiteren Sinne hemmt. Am anderen Ende des Spektrums stabilisiert Paclitaxel die Mikrotubuli übermäßig, wodurch auch die normale Dynamik, die für die Dynein-Funktion erforderlich ist, verändert wird. Darüber hinaus hemmt Oligomycin A spezifisch die mitochondriale ATP-Synthase, was indirekt die ATP-Versorgung des axonemalen Dynein light chain domain containing 1 reduziert, und Emodin greift in die Proteinkinase-Aktivitäten ein, die den Phosphorylierungszustand dieses Motorproteins regulieren. Monastrol schließlich hemmt zwar in erster Linie Kinesin-verwandte Motorproteine, kann aber auch die Mikrotubuli-Dynamik verändern und könnte daher indirekt die Funktion der axonemalen Dynein-Leichtketten-Domäne, die 1 enthält, beeinflussen. Jede dieser Chemikalien kann durch ihre Wirkung auf die ATPase-Aktivität oder die Integrität der Mikrotubuli die normale Funktion der axonemalen Dynein-Leichtkettendomäne 1, die für die zelluläre Motilität wesentlich ist, beeinträchtigen.