SH-PTP1 抑制因子

NSC 87877是SH-PTP1的选择性抑制剂，其特点在于能够与酶的活性位点形成稳定的复合物。该化合物通过特定的氢键和疏水相互作用，有效破坏磷酸酶的催化功能。其独特的结构特征有助于酶发生独特的构象变化，从而改变其反应动力学并影响下游信号通路。此外，NSC 87877 具有良好的溶解性，从而提高了其与靶蛋白的亲和性。

含 SH2 结构域的蛋白酪氨酸磷酸酶抑制剂 Stibogluconate 钠通过与其活性位点结合直接抑制 SH-PTP1 的活性。

PTP抑制剂I通过选择性地与SH-PTP1的活性位点结合，显著改变酶的构象，从而发挥其作为SH-PTP1强效调节剂的作用。这种化合物表现出独特的静电相互作用，从而稳定酶-抑制剂复合物。 PTP抑制剂I通过选择性地与SH-PTP1的活性位点结合，显著改变酶的构象，从而发挥其作为SH-PTP1强效调节剂的作用。这种化合物表现出独特的静电相互作用，能够稳定酶-抑制剂复合物，有效阻止底物进入。其动力学特征表明磷酸酶活性显著降低，从而影响细胞信号级联。此外，PTP抑制剂I独特的分子结构有助于其特异性以及与靶蛋白的相互作用动态。

3,4-Dephostatin 是 SH-PTP1 的选择性抑制剂，其特点在于能够与酶活性位点中的关键残基形成稳定的氢键。这种相互作用会导致构象转变，从而破坏酶的催化功能。该化合物独特的结构特征增强了其结合亲和力，导致反应动力学发生变化，显著降低磷酸酶活性，从而影响下游信号通路。其独特的分子相互作用凸显了其在靶向SH-PTP1方面的特异性。

作为一种磷酸酶抑制剂，钒酸盐通过模拟磷酸基团并竞争性地与酶的活性位点结合，从而抑制 SH-PTP1。

乙基-3,4-去磷蛋白酶抑制剂（Ethyl-3,4-Dephostatin）是SH-PTP1的强效抑制剂，具有与酶的活性位点发生疏水相互作用的能力。该化合物的结构配置可实现有效的空间位阻，阻止底物进入并调节酶的活性。其选择性结合改变了酶的构象动力学，导致磷酸酶的周转率发生显著变化，并影响细胞信号级联。该化合物通过与SH-PTP1的特异性相互作用而凸显其特性。

PTP 抑制剂 II 是 SH-PTP1 的选择性拮抗剂，其特点是能与酶活性位点的关键残基形成强氢键。这种相互作用稳定了一种独特的构象，从而破坏了磷酸酶的催化循环。该化合物的动力学特征显示其抑制作用起效缓慢，可以长时间调节酶的活性。其独特的分子结构增强了结合亲和力，从而影响下游信号通路。

作为一种 cAMP 磷酸二酯酶抑制剂，培非那嗪可提高 cAMP 水平，通过促进蛋白激酶 A 介导的抑制性磷酸化，间接降低 SH-PTP1 的活性。

PTP 抑制剂 V 被称为 PHPS1，它能与酶活性位点内的特定氨基酸侧链发生疏水相互作用，因此对 SH-PTP1 具有显著的选择性。这种化合物能诱导构象转变，有效阻碍底物的进入，从而改变酶的反应动力学。其结构特征可促进稳定的复合物形成，对细胞信号级联和调节机制产生影响。

2-氯-2',4'-二氟苯乙酮与 SH-PTP1 酶的活性位点形成强烈的非共价相互作用，从而成为 SH-PTP1 的选择性抑制剂。其独特的卤素取代基增强了抽电子效应，促进了特定的氢键和偶极-偶极相互作用。这种化合物的立体特性有助于形成独特的结合亲和力，有效调节酶的催化活性并影响下游信号通路。