cGKI底物

Bcl-2（丝氨酸 70）通过调节线粒体膜的通透性，在细胞凋亡调控中发挥着关键作用。该丝氨酸残基的磷酸化增强了其抗凋亡功能，稳定了蛋白质的构象，促进了与促凋亡因子的相互作用。这种修饰会影响细胞色素 c 的释放，从而影响细胞凋亡的内在途径。这些相互作用的动力学对细胞存活和应激反应至关重要。

γPAK（Thr 402）在细胞信号传导通路中起着关键调节剂的作用，特别是通过其独特的磷酸化状态影响蛋白质与蛋白质之间的相互作用。这种修饰改变了目标蛋白的构象动力学，增强了它们与特定结合伙伴的亲和力。分子相互作用的变化会显著影响下游信号级联，从而影响细胞对环境刺激的反应。它在调节这些通路中的作用凸显了其在维持细胞稳态中的重要性。

GluR1（Ser 863）是突触传递的关键成分，特别是通过其磷酸化状态调节受体的活性。这种修饰会影响受体的离子通道特性，增强其对阳离子的通透性。GluR1 与相关支架蛋白之间的动态相互作用促进了受体在突触处的聚集，从而优化了神经传递效率。它在兴奋信号通路中的调节作用对突触可塑性至关重要。

NOS3（Thr 495）是合成一氧化氮的组成部分，其磷酸化状态会显著影响酶活性和底物亲和力。这种修饰可增强酶与钙调蛋白的相互作用，促进构象变化，从而优化催化循环中的电子转移。生成的一氧化氮在各种信号传导通路中发挥着关键作用，影响血管张力和细胞通讯。其动力学特性对于生理过程的快速反应至关重要。

WT（Ser 393）是脂质代谢的关键调节因子，与酰基-CoA 衍生物有独特的相互作用。它的磷酸化改变了酶的构象，加强了底物的结合，促进了酰基的转移。这种修饰会影响反应动力学，促进脂肪酸合成过程中的高效催化。此外，WT 与特定脂质膜相互作用的能力强调了它在细胞信号和新陈代谢途径中的作用，有助于维持体内平衡。

结合蛋白（Ser 662）在细胞骨架动力学中发挥着关键作用，特别是在肌动蛋白丝的组装和稳定方面。其磷酸化状态调节与光镜蛋白和其他细胞骨架蛋白的相互作用，影响细胞形状和运动。这种修饰也会影响与膜成分的结合亲和力，从而影响信号转导通路。这些相互作用的动力学对于维持细胞完整性和促进对环境变化的快速反应至关重要。

Na+/K+-ATPase α（Ser 943）是细胞膜离子转运的组成部分，专门调节钠和钾的梯度。其Ser 943的磷酸化可增强酶的活性，影响ATP水解速率和离子交换动力学。这种修饰改变了构象状态，促进了内向和外向形式之间的转换。酶与脂质双分子层和相关蛋白的相互作用对于维持细胞兴奋性和信号传导所必需的电化学梯度至关重要。

IRS-1（Ser 270）在细胞信号传导通路中发挥着关键作用，尤其是在胰岛素信号传导级联中。Ser 270的磷酸化调节其与下游效应子的相互作用，从而影响代谢过程。这种修饰增强了IRS-1与特定SH2结构域蛋白的结合亲和力，从而促进PI3K和MAPK通路的激活。磷酸化引起的动态构象变化促进了关键的蛋白质-蛋白质相互作用，从而影响细胞生长和葡萄糖稳态。

p21 Waf1/Cip1（Ser 146）是细胞周期的关键调节因子，尤其是在响应应激信号时。Ser 146 处的磷酸化会增强其稳定性，并促进与依赖细胞周期蛋白的激酶的相互作用，从而有效抑制它们的活性。这种修饰会引发一连串的下游效应，导致细胞周期停滞。这种磷酸化诱导的独特构象变化促进了它在肿瘤抑制和细胞衰老中的作用，影响了细胞的整体增殖。