ERK 2 Sustratos

El sustrato de la MAP quinasa (MBP) sirve de diana crucial para ERK 2, facilitando el proceso de fosforilación que activa diversas cascadas de señalización. Su estructura permite interacciones específicas con ERK 2, en particular a través de residuos de serina y treonina, que son fundamentales para el reconocimiento del sustrato. La cinética de fosforilación de MBP muestra una rápida respuesta a la actividad de ERK 2, lo que pone de relieve su papel en la modulación de las respuestas celulares a estímulos externos y su influencia en diversos procesos biológicos.

El sustrato de la MAP cinasa (EGFR) es un actor clave en la vía de señalización ERK 2, caracterizado por su capacidad de sufrir fosforilación en sitios específicos, en particular en residuos de tirosina. La conformación única de este sustrato permite la unión selectiva con ERK 2, promoviendo la transducción eficiente de la señal. La cinética de reacción revela una rápida tasa de fosforilación, lo que subraya su papel en la amplificación de las respuestas celulares y la integración de diversas señales extracelulares en resultados biológicos coherentes.

ATF-2 (Thr 71) es un factor de transcripción fundamental que interactúa con ERK 2, facilitando la fosforilación de residuos de serina y treonina. Sus distintos motivos estructurales permiten un reconocimiento específico por parte de ERK 2, potenciando la respuesta transcripcional a señales de estrés. La cinética de esta interacción demuestra un robusto mecanismo de activación, crucial para modular la expresión génica en respuesta a estímulos ambientales, influyendo así en las decisiones sobre el destino celular.

c-Jun (Ser 63/73) es un factor de transcripción clave que sufre fosforilación por ERK 2, desempeñando un papel vital en las vías de señalización celular. Su dominio único de cremallera de leucina permite la dimerización, mejorando la afinidad y especificidad de unión al ADN. La fosforilación en residuos de serina modula su estabilidad y actividad transcripcional, influyendo en la expresión génica corriente abajo. Esta interacción dinámica con ERK 2 es esencial para regular las respuestas celulares a los factores de crecimiento y al estrés.

La p70 S6 quinasa (Ser 41) es una serina/treonina quinasa crucial que actúa corriente abajo de la vía mTOR, mediando el crecimiento celular y la síntesis de proteínas. Su activación implica la fosforilación por ERK 2, que potencia su actividad enzimática. Esta quinasa fosforila específicamente la proteína ribosómica S6, promoviendo la iniciación de la traducción. Los intrincados mecanismos de retroalimentación y la especificidad de sustrato de la p70 S6 cinasa subrayan su papel en la integración de señales nutritivas y la regulación de la proliferación celular.

4E-BP1 (Ser 65/Thr 70) es un regulador fundamental en el proceso de iniciación de la traducción eucariota, modulando la actividad de eIF4E. La fosforilación por ERK 2 en estos residuos específicos altera su afinidad de unión, dando lugar a la liberación de eIF4E y promoviendo la traducción cap-dependiente. Esta interacción dinámica pone de relieve el papel de 4E-BP1 en las respuestas celulares a las señales de crecimiento, influyendo en la síntesis de proteínas y la progresión del ciclo celular a través de intrincadas redes de señalización.

BRCA1 (Ser 1497) desempeña un papel crucial en la reparación de daños en el ADN y en las vías de señalización celular. La fosforilación en este residuo de serina por ERK 2 mejora la interacción de BRCA1 con diversas proteínas de reparación, facilitando la recombinación homóloga. Esta modificación influye en la estabilidad y localización de BRCA1, afectando así a su capacidad para mantener la integridad genómica. La cinética de este evento de fosforilación es crítica para las respuestas celulares oportunas al daño del ADN, subrayando su importancia en el mantenimiento de la homeostasis celular.

B-Myc (Ser 68) es un regulador fundamental en la señalización celular, especialmente en la modulación de la actividad transcripcional. La fosforilación en este residuo de serina por ERK 2 altera la afinidad de B-Myc por factores de transcripción específicos, potenciando su papel en la expresión génica. Esta modificación influye en las vías de señalización descendentes, afectando a la proliferación y diferenciación celular. La cinética de reacción de esta fosforilación es esencial para un control temporal preciso en las respuestas celulares, destacando su importancia en las redes de regulación génica.

Bcl-2 (Ser 87) desempeña un papel crucial en la regulación de la apoptosis a través de su interacción con diversas proteínas proapoptóticas. La fosforilación en este residuo de serina por ERK 2 modula la afinidad de unión de Bcl-2, lo que repercute en la permeabilidad de la membrana mitocondrial y la liberación de citocromo c. Esta modificación influye en el equilibrio entre supervivencia y muerte celular, afectando a la homeostasis celular. Esta modificación influye en el equilibrio entre supervivencia y muerte celular, afectando a la homeostasis celular. La cinética de este evento de fosforilación es vital para orquestar las respuestas celulares a las señales de estrés, lo que subraya su importancia en las vías de supervivencia.

Bcl-2 (Thr 56) forma parte integral de la señalización celular, especialmente en el contexto de las vías de supervivencia. La fosforilación en este residuo de treonina por ERK 2 mejora la conformación estructural de Bcl-2, promoviendo su interacción con socios antiapoptóticos. Esta modificación altera la dinámica de los complejos proteicos, influyendo en las cascadas de señalización posteriores. La cinética de reacción asociada a esta fosforilación es fundamental para modular las respuestas celulares a las señales ambientales, determinando así el destino de las células.