ERK 2底物

CD45（Ser 940）在免疫细胞信号传导过程中发挥着关键作用，尤其是通过其磷酸酶活性。ERK 2 在该丝氨酸残基上的磷酸化会调节 CD45 的构象，影响其与各种底物的相互作用。这种修饰可微调 T 细胞受体的激活阈值，影响下游信号通路。这种磷酸化事件的动力学对调节免疫反应至关重要，从而影响细胞的活化和分化过程。

Cdc6（丝氨酸 54）是 DNA 复制调控不可或缺的一部分，特别是通过它与复制前复合体的相互作用。ERK 2 在这个丝氨酸残基上的磷酸化改变了 Cdc6 的构象，增强了它与其他复制因子的亲和力。这种修饰对复制起始点的及时组装至关重要，会影响 DNA 合成的动力学。这一磷酸化事件的精确时机对于维持细胞周期中基因组的稳定性至关重要。

Cdc6（Ser 106）在 DNA 复制的启动过程中发挥着关键作用，特别是通过它与各种细胞周期调节因子的动态相互作用。ERK 2 在该丝氨酸残基上的磷酸化会诱导构象变化，从而调节 Cdc6 与起源识别复合物的结合亲和力。这种修饰对于招募复制叉形成所需的其他因子至关重要，从而影响 DNA 复制过程的整体效率和时间。

Cdc25C（Ser 216）是一种重要的磷酸酶，它通过激活细胞周期蛋白依赖性激酶（CDK）来调节细胞周期。ERK 2 在 Ser 216 处的磷酸化可增强其酶活性，促进 CDK 底物的去磷酸化。这一作用加速了从 G2 期到 M 期的转变，促进了有丝分裂的进入。通过这一磷酸化事件对 Cdc25C 进行精确调控，对于维持细胞周期的正常进展和确保基因组稳定性至关重要。

连接蛋白 43（mSer 262）是一种关键的缝隙连接蛋白，在细胞间通信中发挥着至关重要的作用。ERK 2 在 Ser 262 处的磷酸化会调节其通道活性，影响缝隙连接的通透性和传导性。这种修饰会改变细胞信号通路的动态，影响细胞生长和分化等过程。附件蛋白 43 与其他蛋白质的相互作用进一步增强了其在组织稳态中的调节功能。

Elk-1（Ser 383）是一种转录因子，整合来自ERK 2途径的信号，通过特定的磷酸化作用影响基因表达。Ser 383的修饰增强了其与DNA的结合亲和力，促进共激活因子和染色质重塑复合物的招募。这种动态相互作用调节了生长因子的转录反应，从而影响细胞增殖和分化等过程。Elk-1在信号转导中的作用凸显了其在细胞适应中的重要性。

ERα（Ser 104/106）是涉及 ERK 2 的信号级联中的一个关键角色，它在这些丝氨酸残基上的磷酸化改变了它的构象，并增强了它与协同调控蛋白的相互作用。这种修饰会促进染色质重塑因子的招募，从而影响转录活性。ERα磷酸化的独特动力学及其随后对基因调控的影响突出表明了它在介导细胞对激素刺激的反应中的作用。

FADD（Ser 194）是ERK 2 信号通路中的一个重要适配蛋白，它在这一特定丝氨酸残基上的磷酸化可调节其与下游效应物的结合亲和力。这种修饰有利于信号复合体的组装，增强了凋亡信号的传播。FADD 与通路中其他蛋白的独特相互作用动态强调了它在微调细胞对应激和生长信号的反应、影响细胞命运决定方面的作用。

FAK（丝氨酸 722）是 ERK 2 信号级联中的一个关键角色，其丝氨酸残基的磷酸化会影响它与各种支架蛋白的相互作用。这种修饰改变了信号转导的动力学，促进了多蛋白复合物的形成，从而扩大了细胞反应。FAK 磷酸化引起的独特构象变化增强了其在介导细胞粘附和迁移方面的作用，从而影响细胞骨架动力学和细胞结构。

IPP-1（Ser 67）是 ERK 2 通路中的一个关键调节剂，其特异性磷酸化可增强与下游效应物的结合亲和力。这种修饰促进了独特的异构变化，促进了信号复合体的组装，从而推动了细胞的增殖和分化。IPP-1 相互作用的动力学特征显示其周转迅速，可对信号传播进行精确的时间调控，最终影响细胞的命运决定。