ERK 2底物

P130（Ser 639）在ERK 2信号级联中充当关键调节剂，其磷酸化作用可改变构象动力学，增强与关键底物的相互作用。这种修饰可启动不同的信号通路，导致不同的细胞反应。P130的反应动力学表明其对特定激酶具有强大的亲和力，能够迅速调节下游效应。其独特的结构特征有助于分子相互作用的特异性，影响细胞行为和结果。

Rb（Ser 780）通过促进影响蛋白质-蛋白质相互作用的磷酸化过程，在调节 ERK 2 途径方面发挥着至关重要的作用。这种修饰增强了信号复合体的稳定性，促进了高效的信号转导。Rb 的动力学表明，它对上游激活剂具有选择性的结合亲和力，可微调下游目标的激活阈值。其独特的结构基序对维持细胞信号网络的可靠性至关重要。

Rb（Thr 821/826）是ERK 2 信号级联调控不可或缺的部分，是改变蛋白质复合物构象动态的关键磷酸化位点。这种修饰可增强与特定下游效应物的相互作用，从而影响细胞反应。Rb 独特的空间排列可对信号放大进行精确调节，而其相互作用动力学则显示出对某些调节蛋白的偏好，从而确保了通路的稳健激活。

Rb（Thr 356）在调节ERK 2途径中起着至关重要的作用，它是一个关键的磷酸化位点，影响蛋白质与蛋白质之间的相互作用。这种修饰改变了相关蛋白质的结构构象，增强了它们与下游信号传导伙伴的亲和力。Rb周围独特的分子环境有利于选择性结合，促进有效的信号转导。此外，其反应动力学表明其在微调途径激活中起着动态作用，确保细胞的适应性。

Rsk-2（Thr 577）是 ERK 2 信号级联不可或缺的部分，是调节下游效应器的关键磷酸化位点。这种修饰会诱导靶蛋白发生构象变化，增强它们与特定信号分子的相互作用。Rsk-2 独特的微环境允许选择性地识别底物，优化信号传播的动力学。它的动态行为有助于精确调节细胞反应，确保有效的途径调控。

Stat3（Ser 727）在细胞信号传导中发挥着关键作用，特别是在ERK 2通路中。该磷酸化位点有助于转录因子的招募，通过特定的分子相互作用增强基因表达。Stat3独特的结构构象使其能够选择性地与其他信号蛋白结合，影响反应动力学并促进有效的信号转导。其调节功能对于维持细胞内稳态和对外部刺激的响应至关重要。

Stat5a/b（Ser 726）是ERK 2信号级联反应中不可或缺的，其磷酸化作用可调节蛋白质相互作用，从而推动细胞反应。这种修饰可增强Stat5a/b对特定辅助因子的亲和力，从而影响下游基因调控。磷酸化后的动态构象变化使其能够与其他信号分子精确对接，优化反应动力学并促进强大的信号放大。其在细胞通讯中的作用凸显了其在适应性反应中的重要性。

Survivin（Thr 34）在ERK 2信号传导通路中起着关键作用，其磷酸化可改变其结构构象，增强其与关键调节蛋白的相互作用。这种修饰可促进蛋白质复合物的稳定性，从而影响细胞的存活和增殖。Survivin独特的结合动力学有助于调节凋亡信号，从而对细胞命运决策进行微调控制。它参与这些复杂的分子网络，凸显了其在细胞稳态中的重要性。

Tau（Ser 515/516）是ERK 2信号级联中的关键角色，其磷酸化状态对其与微管的亲和力有显著影响。这种修饰增强了Tau稳定微管结构的能力，从而影响细胞骨架动力学和细胞内运输。Tau独特的磷酸化模式可以调节其与各种结合伴侣的相互作用，从而影响神经信号通路和突触功能。它在这些过程中的作用凸显了其在维持细胞结构和功能方面的重要性。