Date published: 2025-9-11

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Helicobacter pylori HSP 抑制因子

常见的幽门螺旋杆菌 HSP 抑制剂包括但不限于 Geldanamycin CAS 30562-34-6、17-AAG CAS 75747-14-7、17-DMAG CAS 467214-20-6、Radicicol CAS 12772-57-5 和 NVP-AUY922 CAS 747412-49-3。

幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,H. pylori)是一种在人类胃部定植的革兰氏阴性细菌,一直是科学界广泛关注的对象,主要是因为它与胃部疾病(包括消化性溃疡和胃癌)有关。热休克蛋白(HSPs)是这种细菌能够在胃部恶劣的酸性环境中生存和发展的关键。这些分子伴侣可确保蛋白质的正常折叠、稳定和活性,尤其是在压力条件下。就幽门螺杆菌而言,热休克蛋白在应对胃部酸性环境造成的压力条件方面发挥着重要作用。

针对幽门螺杆菌 HSPs 的抑制剂是一类旨在破坏该细菌适应性反应机制的化合物。通过靶向这些分子伴侣,这些抑制剂可以破坏幽门螺杆菌与宿主建立的平衡,从而给其生存带来潜在的挑战。这些抑制剂的作用机制通常涉及与 HSPs 结合,从而阻断其活性,在某些情况下还会导致其降解。这类化合物的例子包括格尔德霉素(geldanamycin)及其衍生物(如 17-AAG),它们的靶标是 HSP90(一种特征明显的热休克蛋白)。这类化合物中的另一种化合物 Radicicol 也能与 HSP90 的 ATP 结合袋结合,使其失去活性。这些抑制剂的特异性和结合亲和力各不相同,但它们的主要目标是一致的:破坏 HSPs 的功能活性,从而影响幽门螺杆菌在其特化生态位中的生存和持续存在。受这些抑制剂影响的分子相互作用和途径仍是正在进行的研究课题,它们揭示了宿主与病原体之间错综复杂的相互作用。

関連項目

产品名称CAS #产品编号数量价格应用排名

Geldanamycin

30562-34-6sc-200617B
sc-200617C
sc-200617
sc-200617A
100 µg
500 µg
1 mg
5 mg
¥429.00
¥654.00
¥1151.00
¥2279.00
8
(1)

与Hsp90结合并破坏其功能。这种伴侣蛋白是许多客户蛋白正常折叠所必需的,其中许多客户蛋白与细胞生长和存活有关。格尔德霉素会干扰这一过程,导致客户蛋白降解。

17-AAG

75747-14-7sc-200641
sc-200641A
1 mg
5 mg
¥745.00
¥1726.00
16
(2)

一种格尔德霉素的衍生物。它与Hsp90蛋白特异性结合,导致客户蛋白的蛋白酶体降解,而客户蛋白对于癌细胞的存活和增殖至关重要。这会导致生长抑制和细胞凋亡。

17-DMAG

467214-20-6sc-202005
1 mg
¥2268.00
8
(1)

格尔德霉素的另一种衍生物。它通过与 Hsp90 的 ATP 结合袋结合来抑制 Hsp90,阻止客户蛋白的相互作用并导致其降解。

Radicicol

12772-57-5sc-200620
sc-200620A
1 mg
5 mg
¥1015.00
¥3678.00
13
(1)

与 Hsp90 的 ATP 结合袋结合,抑制其伴侣活性。这将导致客户蛋白的不稳定和降解。

NVP-AUY922

747412-49-3sc-364551
sc-364551A
sc-364551B
sc-364551C
sc-364551D
sc-364551E
5 mg
25 mg
100 mg
250 mg
1 g
5 g
¥1692.00
¥2967.00
¥8191.00
¥15795.00
¥32718.00
¥124102.00
3
(1)

通过与 Hsp90 的 N 端 ATP 结合域结合来抑制 Hsp90。这种破坏会导致依赖 Hsp90 保持稳定的客户蛋白降解。

Ganetespib

888216-25-9sc-364496
sc-364496A
10 mg
250 mg
¥3024.00
¥11508.00
(0)

与 Hsp90 的 N 终止子结合,抑制其伴侣功能。这会导致多种在细胞信号传导、增殖和存活中发挥作用的客户蛋白降解。

AT13387

912999-49-6sc-364415
sc-364415A
10 mg
50 mg
¥6262.00
¥18119.00
(0)

与 Hsp90 结合,破坏其伴侣活性。这种作用会导致多种客户蛋白降解,其中许多蛋白在肿瘤细胞的生长和存活过程中发挥作用。

BIIB 021

848695-25-0sc-364434
sc-364434A
5 mg
25 mg
¥1444.00
¥7333.00
(0)

它与分子伴侣Hsp90特异性结合并抑制其活性,从而可能导致致癌信号蛋白的蛋白酶体降解、肿瘤细胞增殖的抑制以及易感肿瘤细胞群中的细胞凋亡。