cathepsin B 抑制因子

cathepsin inhibitor peptide 可作为 cathepsin B 的选择性调节剂，参与特定的相互作用，破坏酶的活性位点。通过模仿底物结构，它能有效地竞争结合，从而改变反应动力学并降低蛋白水解活性。这种抑制作用可诱导 cathepsin B 发生构象转变，影响其稳定性以及与其他细胞蛋白质的相互作用，从而在调节蛋白水解途径方面发挥关键作用。

S-亚硝基谷胱甘肽（GSNO）通过其独特的亚硝基化机制，成为组织蛋白酶B活性的有效调节剂。通过形成S-亚硝基硫醚加合物，GSNO改变了酶的氧化还原状态，影响了其催化效率和底物特异性。这种相互作用会导致构象变化，从而影响酶的稳定性和活性，突出了细胞环境中氧化应激和亚硝基应激的复杂平衡。该化合物在翻译后修饰中的作用凸显了其在蛋白水解调节中的重要性。

Leupeptin hemisulfate 通过形成非共价相互作用来稳定酶的非活性构象，从而成为一种有效的 cathepsin B 抑制剂。其独特的结构使其能够有效地模拟天然底物，从而阻止底物进入活性位点。这种竞争性抑制改变了酶的催化效率，并可能导致酶的三级结构发生变化，影响其与其他蛋白酶和细胞成分的相互作用。

ALLM与ALLN一样，是另一种针对组织蛋白酶B的抑制剂，可阻止其蛋白水解功能。

E-64-d是一种选择性抑制剂，能够与酶的活性位点半胱氨酸残基形成共价键，从而改变酶的构象，有效阻止底物水解。该化合物独特的亲电性质增强了其反应性，从而显著降低了蛋白水解活性。此外，E-64-d对组织蛋白酶B的特异性优于其他半胱氨酸蛋白酶，这凸显了其定向调节蛋白水解途径的潜力。

E-64是一种强效且不可逆的半胱氨酸蛋白酶抑制剂，通过与半胱氨酸蛋白酶B的活性位点相互作用来抑制其活性。

ALLN是一种可穿透细胞膜的半胱氨酸蛋白酶B抑制剂，可阻断其酶活性。

MDL-28170是一种有效的组织蛋白酶B抑制剂，其独特之处在于能够与酶的活性位点发生特定的非共价相互作用。这种化合物具有独特的结合亲和力，能够稳定酶的非活性构象，从而破坏其催化功能。MDL-28170的动力学特征表明其抑制作用迅速，使其成为研究蛋白水解机制和酶调节的有效工具。其对组织蛋白酶B的选择性凸显了其在阐明蛋白酶相关途径方面的作用。

K11777 是一种强效的 Cathepsin B 抑制剂，能破坏其酶功能并可能下调其表达。

Z-FA-FMK是一种基于氟甲基酮的半胱氨酸蛋白酶B不可逆抑制剂，可抑制其蛋白水解活性。