cathepsin B 抑制因子

Chymostatin 是一种选择性的 cathepsin B 抑制剂，其特点是能在酶的活性位点内形成氢键和疏水相互作用。这种化合物能有效改变酶的构象，从而显著降低其蛋白水解活性。动力学研究表明，Chymostatin 具有缓慢、随时间变化的抑制作用，可用于详细探索 cathepsin B 在细胞过程和蛋白水解途径中的作用。

Antipain 二盐酸盐是一种强效的 cathepsin B 抑制剂，通过与酶的催化三联体相互作用，显示出独特的作用机制。这种化合物会产生特定的静电相互作用，从而稳定酶-抑制剂复合物，有效阻止底物的进入。动力学分析表明它具有竞争性抑制作用，有助于深入了解受 cathepsin B 活性影响的蛋白水解途径的调控动态。

虽然奥达那卡替主要是一种鲶鱼蛋白酶 K 抑制剂，但它也能抑制鲶鱼蛋白酶 B，从而降低蛋白水解活性。

CA-074 甲基化作用是一种选择性的 cathepsin B 抑制剂，其特点是能与酶的活性位点形成共价键。这种相互作用会改变酶的构象，从而显著降低蛋白水解活性。该化合物表现出独特的反应动力学，显示出一种随时间变化的抑制作用，突出了其调节酶通路的潜力。它对 cathepsin B 的特异性强调了它在影响细胞蛋白水解中的作用。

钙蛋白酶抑制剂 XII 是一种强效的 cathepsin B 调节剂，其特点是能够与该酶的活性位点发生非共价相互作用。这种结合会改变酶的动态，从而明显降低其蛋白水解功能。该化合物表现出独特的反应动力学，其特点是抑制作用迅速发生，这表明它具有竞争机制。它对 cathepsin B 的选择性亲和力在调节细胞内蛋白水解过程中起着至关重要的作用。

钙蛋白酶抑制剂 VI 是一种选择性的 cathepsin B 拮抗剂，具有独特的结合亲和力，能使酶稳定在非活性构象中。这种化合物能影响酶的构象动态，有效地破坏底物的获取。其动力学特征显示了一种缓慢的、随时间变化的抑制作用，表明了一种异位调节剂机制。这种化合物的结构特征有助于特定的相互作用，从而微调细胞通路中的蛋白水解活性。

Mu-Phe-hPhe-FMK 是一种强效的 cathepsin B 抑制剂，其特点是能够与该酶的活性位点形成共价键。这种不可逆的结合改变了酶的催化效率，导致蛋白水解活性显著降低。该化合物独特的肽样结构增强了选择性，可精确调节 cathepsin B 在细胞内降解途径中的作用，从而影响细胞稳态和蛋白质周转。

Z-L-Abu-CONH-ethyl 作为一种 cathepsin B 抑制剂，利用其亲电性羰基对酶活性位点半胱氨酸残基进行亲核攻击，显示出独特的作用机制。这种相互作用会形成稳定的酰基-酶复合物，有效阻止底物的进入。该化合物的结构特征增强了结合亲和力，有利于选择性抑制和调节蛋白水解途径，从而影响细胞过程和蛋白质动态。

E-64-c 能与酶的活性位点形成共价键，是一种强效的 cathepsin B 抑制剂。该化合物的亲电性使其能够选择性地针对半胱氨酸的硫醇基团，从而形成稳定的硫酯中间体。这种相互作用不仅会破坏酶的催化活性，还会改变酶的构象动态，影响其与各种底物和细胞途径的相互作用。

据了解，8-羟基-5-硝基喹啉可抑制 Cathepsin B，降低其蛋白水解活性，并可能减少其表达。