SIRT2 抑制因子

AGK2 是一种选择性 SIRT2 抑制剂，它通过与酶的活性位点结合来破坏酶的去乙酰化活性，从而导致蛋白质相互作用和细胞信号传导途径的改变。这种化合物具有独特的动力学特性，显示出一种影响底物亲和力的竞争性抑制机制。AGK2 独特的分子相互作用可调节细胞过程，影响蛋白质乙酰化的动态，有助于调节各种代谢功能。

Sirtinol 是 SIRT2 的一种选择性抑制剂，通过独特的分子相互作用稳定其与酶活性位点的结合。这种化合物会改变 SIRT2 的构象动态，影响其去乙酰化活性并影响下游信号级联。Sirtinol 独特的反应动力学揭示了一种非竞争性抑制特征，它改变了底物的周转率，影响了细胞环境中乙酰化的整体平衡。

一种可能抑制SIRT2去乙酰化酶活性的小分子，可能影响细胞周期调节和肿瘤生长。

Cambinol 是 SIRT2 的选择性抑制剂，具有独特的结合亲和力，能破坏酶的结构完整性。这种化合物与活性位点内的特定残基相互作用，导致酶的动态变化和催化效率降低。Cambinol 的抑制机制具有混合型抑制的特点，既影响底物结合，也影响周转。其独特的物理化学特性有助于进行有针对性的相互作用，从而影响细胞的乙酰化状态。

一种可能抑制SIRT2去乙酰化酶活性的小分子，可能影响细胞周期调节和肿瘤生长

BML-266是一种选择性SIRT2抑制剂，主要通过与酶活性位点中的关键氨基酸残基的疏水作用和氢键作用进行独特的分子相互作用。这种化合物改变了SIRT2的构象，导致其脱乙酰化活性显著降低。BML-266的动力学特征揭示了一种竞争性抑制机制，可有效调节底物亲和力并影响下游信号通路。其独特的结构特征增强了特异性，使其成为细胞过程调节中的重要参与者。

SIRT1/2抑制剂VII是一种强效SIRT2抑制剂，其特点是通过特定的空间位阻破坏酶-底物相互作用。该化合物具有独特的结合亲和力，能够稳定SIRT2的非活性构象，从而阻碍其催化功能。该抑制剂的动力学行为表明其属于非竞争性抑制模型，即在不与底物直接竞争的情况下影响酶的活性。其结构属性有助于其选择性，影响各种细胞机制。

一种潜在的SIRT2抑制剂，可能针对其去乙酰化酶活性，可能影响细胞过程和癌细胞生长。

B2 是一种选择性 SIRT2 抑制剂，具有独特的分子相互作用，能改变酶的构象动态。通过参与特定的氢键和疏水相互作用，B2 能有效稳定 SIRT2 的封闭构象，从而抑制其去乙酰化活性。该化合物的反应动力学显示出一种混合抑制模式，表明它可以通过竞争机制和异构机制调节 SIRT2 的活性，从而影响下游信号通路。

SIRT2 抑制剂 Inactive Control 是一种结构类似物，可模拟 SIRT2 的底物结合位点，但缺乏引起生物反应的能力。它的存在会破坏酶的正常底物相互作用，导致酶动力学发生改变。这种化合物具有独特的立体阻碍特性，可以影响 SIRT2 活性位点的空间排列，从而可能影响该酶在细胞过程中的整体稳定性和功能。