nPKC ε 抑制因子

常见的nPKCε抑制剂包括（但不限于）CAS 62996-74-1的Staurosporine、CAS 34316-15-9的Chelerythrine、CAS 133 053-19-7、索他司他林（Sotrastaurin）CAS 425637-18-9和双吲哚马来酰亚胺I（GF 109203X）CAS 133052-90-1。

nPKC ε的化学抑制剂采用各种机制来削弱激酶的活性。Staurosporine 是一种著名的激酶抑制剂，其作用是阻碍 nPKC ε 激活位点的磷酸化，从而直接削弱其催化功能。同样，白屈菜红碱在磷酸化位点与 ATP 竞争，有效抑制了酶的活性。Gö 6983 是 PKC（包括 nPKC ε）的一种广谱抑制剂，它以 ATP 结合位点为靶点，而 ATP 结合位点对于激酶的活化及其随后底物的磷酸化至关重要。双吲哚马来酰亚胺 I 也以该 ATP 结合位点为靶点，选择性地抑制 nPKC ε 等 PKC 同工酶，从而阻止其活性。此外，C1-10 通过异构作用与 nPKC ε 激活所需的 C1 结构域结合，这涉及与二酰基甘油和磷脂酰丝氨酸的相互作用。

类似地，双吲哚马来酰亚胺衍生物 HBDDE 等化合物也通过靶向催化结构域内的 ATP 结合位点来抑制 nPKC ε，从而阻断激酶活性。Balanol通过模拟磷酸化转移的过渡状态，阻碍激酶将底物磷酸化的能力，从而起到抑制作用。Sotrastaurin 通过与 nPKC ε 的调节结构域结合，阻止其对细胞信号的激活，从而发挥抑制作用。Ruboxistaurin 虽然是 PKCβ 的选择性抑制剂，但也能通过与 ATP 结合位点结合来抑制 nPKC ε。最后，Enzastaurin 和 Ro 32-0432 分别通过阻断 ATP 结合位点和活化环的磷酸化来抑制 nPKC ε，这两个位点对激酶的催化效率至关重要。黄酮类化合物杨梅素可以通过直接与 ATP 竞争结合位点或通过改变激酶的结构来抑制 nPKC ε，从而影响其底物亲和力或催化活性。