Anticorps Integrin α1/ITGA1/CD49a (HM alpha 1): sc-59834

L'anticorps anti-intégrine α1 (HM alpha 1) est un anticorps IgG monoclonal de hamster qui détecte l'intégrine α1 dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP) et la cytométrie de flux (FCM). L'intégrine α1 joue un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation, en fonctionnant comme un récepteur médiateur des interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire. L'intégrine α1 est principalement située à la surface des cellules, où l'anticorps anti-intégrine α1 (HM alpha 1) peut détecter les hétérodimères formés avec les sous-unités β pour créer divers récepteurs d'intégrine. La présence de l'intégrine α1 sur la membrane cellulaire est essentielle pour maintenir l'intégrité des tissus et faciliter la communication entre les cellules et leur environnement. En se liant aux composants de la matrice extracellulaire tels que le collagène, l'intégrine α1 favorise non seulement l'attachement des cellules, mais déclenche également des voies de signalisation intracellulaires qui influencent le comportement des cellules, notamment la migration, la prolifération et la survie. La capacité de l'intégrine α1 à interagir avec des ligands spécifiques souligne son importance dans les processus physiologiques tels que la cicatrisation des plaies et les réponses immunitaires, ce qui fait de l'intégrine α1 une cible importante pour la recherche en biologie du développement et les études sur le cancer. L'anticorps monoclonal de l'intégrine α1 (HM alpha 1) est un outil essentiel pour les chercheurs qui souhaitent explorer les rôles multiples des intégrines dans la dynamique cellulaire et les mécanismes pathologiques.

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Anticorps Integrin α1/ITGA1/CD49a (HM alpha 1) Références:

1. Le collagène XVI héberge un site de reconnaissance de l'intégrine alpha1 beta1 dans ses domaines C-terminaux.  |  Eble, JA., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 25745-56. PMID: 16754661
2. L'augmentation de l'affinité du domaine inséré (I) de l'intégrine α1 pour le ligand potentialise la régulation à la baisse de la synthèse du collagène médiée par l'intégrine α1&bêta;1.  |  Shi, M., et al. 2012. J Biol Chem. 287: 35139-35152. PMID: 22888006
3. Deux ARN non codants, MicroRNA-101 et HOTTIP, contribuent à l'intégrité du cartilage par la régulation épigénétique et homéotique de l'intégrine α1.  |  Kim, D., et al. 2013. Cell Signal. 25: 2878-87. PMID: 24018042
4. La sous-unité de l'intégrine α1 est régulée à la hausse dans le cancer colorectal.  |  Boudjadi, S., et al. 2013. Biomark Res. 1: 16. PMID: 24252313
5. Les profils des métabolites sériques sont modifiés par le traitement à l'erlotinib et le génotype nul de l'intégrine α1, mais pas par l'arthrose post-traumatique.  |  Mickiewicz, B., et al. 2016. J Proteome Res. 15: 815-25. PMID: 26784366
6. Le pont salin module la liaison différentielle du ligand médiée par le calcium aux domaines α1- et α2-I de l'intégrine.  |  Brown, KL., et al. 2018. Sci Rep. 8: 2916. PMID: 29440721
7. L'intégrine α1 favorise la tumorigénicité et la capacité de progression du cancer colorectal.  |  Li, H., et al. 2020. Int J Biol Sci. 16: 815-826. PMID: 32071551
8. La thérapie au ramipril chez les souris Alport autosomiques récessives à intégrine α1-nulle triple la durée de vie: indices mécanistes de l'analyse RNA-seq.  |  Madison, J., et al. 2024. J Pathol. 262: 296-309. PMID: 38129319
9. L'intégrine alpha1 beta1 favorise la fibrose interstitielle dans un modèle murin de maladie rénale polykystique.  |  Grenier, C., et al. 2024. bioRxiv.. PMID: 39484448
10. L'augmentation de l'intégrine α1 par le complexe TF:FVIIa favorise la migration du cancer du col de l'utérus par l'activation MEK1/2 dépendante de PAR2.  |  Paranitharan, N., et al. 2025. Biochem Biophys Res Commun. 742: 151151. PMID: 39657349

L'anticorps Integrin α1/ITGA1/CD49a préféré est l'Anticorps Integrin α1/ITGA1/CD49a (A-9): sc-271034.