Date published: 2025-9-16

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TPPII Substrats

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme de substrats de la TPPII destinés à diverses applications. Les substrats TPPII, qui sont des peptides spécifiquement conçus pour être hydrolysés par l'enzyme tripeptidyl-peptidase II (TPPII), sont des outils cruciaux pour la recherche biochimique et cellulaire. La TPPII est une protéase impliquée dans la dégradation des protéines à l'intérieur des cellules, jouant un rôle clé dans divers processus cellulaires, notamment le contrôle de la qualité des protéines, le traitement des antigènes et la régulation de l'activité des hormones peptidiques. En fournissant une sélection variée de substrats de la TPPII, les chercheurs peuvent explorer la fonction et la régulation de l'enzyme dans différents contextes, tels que l'étude de son rôle dans le renouvellement des protéines et les voies de dégradation. La disponibilité de ces substrats permet des recherches précises sur la cinétique de l'enzyme, la spécificité du substrat et l'identification d'inhibiteurs ou de modulateurs potentiels de l'activité de la TPPII. Cette catégorie de produits chimiques est particulièrement utile pour expliquer les mécanismes de la protéostase et l'équilibre complexe entre la synthèse et la dégradation des protéines dans les cellules. La vaste gamme de substrats TPPII de Santa Cruz Biotechnology soutient la recherche avancée en biologie moléculaire, biochimie et biologie cellulaire, offrant aux scientifiques les outils nécessaires pour approfondir leur compréhension de la dynamique des protéines. Pour obtenir des informations détaillées sur les substrats TPPII disponibles, cliquez sur le nom du produit.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

L-Alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine 7-amido-4-methylcoumarin

62037-41-6sc-218626
25 mg
¥1895.00
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La L-Alanyl-L-alanyl-L-phénylalanine 7-amido-4-méthylcoumarine sert de substrat à la TPPII, caractérisée par sa capacité unique à s'engager dans des interactions non covalentes spécifiques avec les sites actifs de l'enzyme. Les caractéristiques structurelles de ce composé permettent d'améliorer la spécificité du substrat, influençant ainsi la vitesse des réactions enzymatiques. Ses propriétés de fluorescence permettent un suivi en temps réel de l'activité enzymatique, tandis que sa flexibilité conformationnelle permet d'optimiser l'affinité de la liaison et la dynamique de la réaction dans des environnements biochimiques complexes.