Date published: 2025-9-16

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CYP3A Substrats

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme de substrats du CYP3A destinés à diverses applications. Les substrats du CYP3A sont des outils essentiels dans l'étude de la famille d'enzymes CYP3A, qui comprend certaines des enzymes les plus importantes dans le métabolisme des médicaments, en particulier le CYP3A4 et le CYP3A5. Ces enzymes sont responsables du métabolisme oxydatif d'une grande variété de composés, y compris des substances endogènes telles que les hormones et les acides gras, ainsi que des composés exogènes tels que les médicaments et les toxines environnementales. Dans la recherche scientifique, les substrats du CYP3A sont largement utilisés pour étudier la façon dont ces enzymes métabolisent différents composés, ce qui est crucial pour comprendre la pharmacocinétique des médicaments et prédire les interactions médicamenteuses potentielles. Ces substrats permettent aux chercheurs de mesurer l'activité du CYP3A, d'évaluer la cinétique enzymatique et d'identifier comment les variations génétiques des enzymes CYP3A peuvent affecter les réponses individuelles aux médicaments. En outre, les substrats du CYP3A sont utilisés dans des essais de criblage à haut débit pour découvrir de nouveaux agents et évaluer leur stabilité métabolique et leurs effets potentiels sur les voies médiées par le CYP3A. La capacité à surveiller avec précision l'activité du CYP3A est essentielle pour faire avancer la recherche en toxicologie et en médecine personnalisée, car elle permet de comprendre comment les médicaments sont traités dans l'organisme et comment ils peuvent interagir avec d'autres composés. Pour obtenir des informations détaillées sur les substrats du CYP3A disponibles, cliquez sur le nom du produit.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Mevinolinic acid, monoammonium salt

77550-67-5sc-221939
100 mg
$1980.00
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Le sel monoammonique de l'acide mévinolinique présente des caractéristiques uniques dans son interaction avec les enzymes CYP3A, principalement en raison de sa conformation structurelle qui facilite les sites de liaison spécifiques. La présence du groupe ammonium améliore la solubilité et favorise la liaison hydrogène, influençant ainsi l'efficacité catalytique de l'enzyme. Son arrangement moléculaire distinct permet une dynamique conformationnelle variée, qui peut avoir un impact significatif sur la cinétique des réactions et les voies métaboliques, conduisant à une altération de l'activité enzymatique.