PSD 抑制因子

类球蛋白能与肌动蛋白丝结合，稳定肌动蛋白丝并防止其解体，这对维持树突棘结构至关重要。PSD 依靠组织良好的肌动蛋白细胞骨架在突触后密度中定位和稳定。通过稳定肌动蛋白丝，类磷脂酰蛋白可以间接抑制 PSD 的动态重排，从而影响其功能。

Latrunculin A 可与肌动蛋白单体结合并阻止其聚合，从而导致肌动蛋白丝解体。由于 PSD 的结构和突触信号需要完整的肌动蛋白细胞骨架，Latrunculin A 对细胞骨架的破坏会间接降低 PSD 的稳定性和功能。

细胞松弛素 D 通过封盖肌动蛋白丝的快速生长端来抑制肌动蛋白聚合，从而导致解聚。稳定的肌动蛋白网络对 PSD 的完整性至关重要；因此，细胞松弛素 D 的作用会损害 PSD 的结构支持和信号能力。

CK-666 是 Arp2/3 复合物的抑制剂，Arp2/3 复合物参与新肌动蛋白丝的成核。CK-666 对 Arp2/3 复合物的抑制会破坏维持 PSD 所在的树突棘所需的肌动蛋白聚合，从而间接影响 PSD 的功能。

茉莉酸内酯可稳定肌动蛋白丝，并促进肌动蛋白聚合。通过将肌动蛋白锁定在聚合状态，茉莉酸内酯可破坏突触可塑性所需的动态平衡，而突触可塑性对于突触内突触后致密区（PSD）的功能调节至关重要。

Nocodazole 可抑制微管的聚合，从而破坏微管网络。微管对突触囊泡和蛋白质（包括 PSD 的成分）向突触的迁移非常重要。Nocodazole 对微管的破坏会导致突触部位 PSD 成分的减少，从而间接影响其活性。

秋水仙碱会与微管蛋白结合，抑制微管聚合并导致微管解聚。这种作用会影响向 PSD 运送基本成分和信号分子，从而间接削弱其结构完整性和信号功能。

Blebbistatin 是肌球蛋白 II ATPase 活性的抑制剂，而肌球蛋白 II ATPase 活性是肌动蛋白-肌球蛋白收缩力所必需的。由于肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用对脊柱形态非常重要，因此对 PSD 的稳定也非常重要，因此 Blebbistatin 会间接影响 PSD 的正确定位和功能。

ML-7是肌球蛋白轻链激酶（MLCK）的抑制剂，MLCK可使肌球蛋白轻链磷酸化，从而促进肌动蛋白与肌球蛋白之间的相互作用。ML-7 抑制 MLCK 会导致肌动蛋白-肌球蛋白收缩性降低，从而影响树突棘结构并间接影响 PSD 功能。

Wiskostatin 是 N-WASP 的选择性抑制剂，N-WASP 可激活 Arp2/3 复合物的肌动蛋白分支和聚合。通过抑制 N-WASP，Wiskostatin 间接破坏了维持树突棘结构和 PSD 定位所必需的肌动蛋白细胞骨架动力学。