RHBDL2 抑制因子

常见的RHBDL2抑制剂包括但不限于E-64（CAS 66701-25-5）、半硫酸亮氨酸（CAS 55123-66-5）、胰凝乳蛋白酶抑制剂（CAS 90 76-44-2、MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6和Lactacystin CAS 133343-34-7。

RHBDL2 的化学抑制剂包括多种通过不同机制靶向蛋白酶活性的化合物。E-64 及其衍生物 E-64d 是强效的不可逆抑制剂，能与 RHBDL2 的活性位点半胱氨酸残基共价结合。这种结合阻止了底物的进入，抑制了蛋白水解活性，从而有效地降低了蛋白质的功能。同样，Leupeptin 也是一种可逆抑制剂，它靶向 RHBDL2 及其他丝氨酸和半胱氨酸蛋白酶的活性位点，阻止底物中肽键的裂解，从而抑制酶的活性。AEBSF 还能共价修饰 RHBDL2 等丝氨酸蛋白酶的活性位点，从而抑制其蛋白水解功能。

与此同时，一些抑制剂通过改变细胞内底物或酶的可用性对 RHBDL2 产生间接影响。例如，主要是天冬氨酰蛋白酶抑制剂的 Pepstatin A 可导致蛋白酶网络发生变化，从而降低 RHBDL2 的底物可用性。糜蛋白酶抑制剂 Chymostatin 可以改变蛋白酶级联，间接影响 RHBDL2 与底物的相互作用。蛋白酶体抑制剂（如 MG132 和 Lactacystin）会诱导泛素化蛋白质的积累，这可能会封存 RHBDL2，并由于对底物的竞争加剧而间接抑制其功能。ALLN 虽然是一种钙蛋白酶抑制剂，但也能抑制半胱氨酸蛋白酶，因此有可能阻塞 RHBDL2 的活性位点。Z-VAD-FMK 是一种泛aspase 抑制剂，已知能不可逆地与半胱氨酸活性位点结合，可抑制 RHBDL2 和其他半胱氨酸蛋白酶。阿普罗汀虽然是一种小蛋白抑制剂，但能抑制多种蛋白水解酶，并可能通过竞争性抑制降低 RHBDL2 的活性。最后，基质金属蛋白酶的广谱抑制剂马里马司他（Marimastat）可通过影响细胞外基质重塑间接抑制 RHBDL2，从而可能影响该蛋白对其底物的可及性。