HSP 抑制因子

Pifithrin-μ 是一种强效的热休克蛋白 70（HSP70）抑制剂，通过与底物结合结构域的相互作用而显示出独特的作用机制。这种化合物会破坏伴侣-客户蛋白之间的相互作用，导致蛋白质折叠和降解途径发生改变。其动力学特征显示，它能与 HSP70 快速结合，有效调节细胞应激反应并影响折叠错误蛋白质的稳定性。

Radicicol 是热休克蛋白 90（HSP90）的一种选择性抑制剂，它与 ATP 结合袋相互作用，破坏其伴侣功能。这种相互作用阻碍了客户蛋白成熟所需的构象变化，导致其不稳定。该化合物具有独特的结合亲和力，可改变 HSP90 的 ATP 酶活性动力学，最终影响细胞对压力和蛋白质平衡的反应。

热休克蛋白抑制剂I通过结合其底物结合域，选择性地靶向热休克蛋白，尤其是HSP70。这种相互作用会破坏蛋白质在压力条件下协助客户蛋白质正确折叠和稳定的能力。该抑制剂的独特结构特征增强了其特异性，可调节伴侣蛋白循环并影响错误折叠的蛋白质的降解途径，从而影响细胞应激反应和蛋白质稳态。

热休克蛋白抑制剂 II 与热休克蛋白（尤其是 HSP90）的 ATPase 结构域相互作用，从而展现出与众不同的机制。这种结合改变了伴侣蛋白的构象动力学，削弱了其促进客户蛋白成熟和稳定的能力。这种抑制剂独特的分子结构可选择性地破坏客户蛋白的相互作用，从而影响细胞信号传导途径和应激反应机制，最终影响蛋白质的平衡。

PF-04929113 是一种选择性热休克蛋白调节剂，专门针对 HSP70 的 ATP 结合位点。其独特的结构特征使其能够破坏伴侣蛋白与底物蛋白的相互作用，从而导致折叠途径改变和蛋白稳定性受损。这种化合物具有独特的动力学特性，可影响客户蛋白的释放速度，并增强错误折叠蛋白的降解，从而影响细胞应激反应和蛋白稳态。

VER-50589 是一种选择性热休克蛋白调节剂，通过其独特的结合亲和力与 HSP90 结合。这种化合物能改变 HSP90 的构象动态，破坏它与客户蛋白的相互作用，影响它们的成熟途径。其独特的分子相互作用可调节伴侣活性，影响关键调节蛋白的稳定性和周转，从而影响细胞稳态和应激反应机制。