Calmegin 抑制因子

菲罗啉能螯合某些金属蛋白酶酶活性所需的金属离子，而这些金属蛋白酶可能与 Calmegin 参与相同的途径或过程，从而可能导致 Calmegin 所依赖的蛋白水解过程发生改变，从而降低 Calmegin 的功能活性。

EGTA优先与钙离子结合，从而抑制Calmegin作用的内质网中钙依赖性伴侣和酶，导致因缺乏必需的钙离子而间接抑制Calmegin的功能。

BAPTA与EGTA一样是一种钙螯合剂，可以破坏钙信号传导。通过缓冲细胞内钙离子，它可以阻止钙依赖性构象变化或相互作用，从而抑制Calmegin的功能。

已知钌红会与钙通道结合，阻止钙离子流入。抑制钙离子流入可以降低钙依赖性伴侣（包括Calmegin）的活性，导致钙信号传导受损，从而产生功能抑制。

Thapsigargin抑制肌浆/内质网钙2+ -ATP酶（SERCA），导致内质网钙储存耗尽。这破坏了内质网中钙依赖性蛋白的功能，例如钙调素，使其失去活动所需的钙离子。

Tunicamycin 可抑制 N-连接的糖基化，这一过程对某些蛋白质的折叠和稳定性至关重要。卡尔梅金是一种腔内 ER 蛋白，它的功能可能需要适当的糖基化。因此，图尼霉素会阻止钙粘蛋白的正常折叠和稳定性，从而导致钙粘蛋白的功能抑制。

环吡嗪酸是SERCA的一种抑制剂，与塔普西加灵类似，可导致ER钙水平降低。这可通过破坏钙依赖机制间接抑制钙调素，而钙依赖机制是钙调素在ER中发挥伴侣蛋白活性所必需的。

2-APB抑制IP3受体，并可以改变钙从内质网的释放。钙调素依赖钙发挥作用，由于内质网内钙信号减弱，钙调素的功能可以被2-APB抑制。

雷诺丁与雷诺丁受体结合并对其进行调节，雷诺丁受体可控制肌浆和内质网的钙释放。通过改变钙的释放，雷诺丁可影响钙的平衡，从而间接抑制钙尔默金，而钙的平衡对钙尔默金的活性至关重要。

丹曲林会干扰莱诺丁受体，抑制细胞内钙的释放。这可以间接抑制Calmegin，降低其在ER内发挥作用所需的钙水平，从而影响其伴侣蛋白活性。