GGL Anticorpo (153-81D4): sc-59548

O Anticorpo GGL (153-81D4) é um anticorpo monoclonal GGL de camundongo IgM (também designado anticorpo GGL) que detecta a proteína GGL por WB, IF e IHC(P). O anticorpo GGL (153-81D4) está disponível como anticorpo anti-GGL não conjugado. A expressão e a atividade de transamidação da transglutaminase tecidular podem estar envolvidas nas modificações morfológicas que conduzem à atrofia da mucosa que ocorre na doença celíaca (DC), uma doença inflamatória autoimune do intestino delgado. A ligação N epsilon-(gama-glutamil) lisina (GGL) ocorre entre componentes da matriz extracelular (ECM) e é formada pela atividade da transglutaminase. A ligação é altamente resistente à proteólise e pode desempenhar um papel na apoptose, diferenciação celular e estabilização da matriz. O GGL localiza-se no núcleo e é libertado das células sanguíneas durante a coagulação. O GGL é importante na acumulação da MEC e na fibrose dos tecidos, aumentando a deposição e inibindo a degradação. Os níveis anormais de GGL estão associados à nefropatia diabética humana (ND), uma doença caracterizada por uma expansão e esclerose precoce e progressiva do mesângio glomerular que conduz à glomerulosclerose associada a uma fibrose paralela do interstício renal.

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Referencias do GGL Anticorpo (153-81D4):

1. O aumento das ligações cruzadas de épsilon-(gama-glutamil)-lisina nos rins resulta de alterações específicas do compartimento da transglutaminase tecidular na nefropatia diabética experimental precoce: implicações patológicas.  |  Skill, NJ., et al. 2001. Lab Invest. 81: 705-16. PMID: 11351042
2. Ensaio de imunoabsorção enzimática competitiva para N epsilon gama-glutamil lisina.  |  Sárvári, M., et al. 2002. Anal Biochem. 311: 187-90. PMID: 12470680
3. Ligações cruzadas de N epsilon(gama-glutamil)lisina no coágulo sanguíneo do caranguejo-ferradura, Limulus polyphemus.  |  Wilson, J., et al. 1992. Biochem Biophys Res Commun. 188: 655-61. PMID: 1445311
4. O aumento da epsilon-(gama-glutamil)lisina na nefropatia diabética humana resulta de uma maior expressão e libertação celular de transglutaminase tecidular.  |  El Nahas, AM., et al. 2004. Nephron Clin Pract. 97: c108-17. PMID: 15292688
5. Localização da transglutaminase tecidular e da N (épsilon)-(gama)-glutamil lisina na cucosa duodenal durante o desenvolvimento da atrofia da mucosa na doença celíaca.  |  Sakly, W., et al. 2005. Virchows Arch. 446: 613-8. PMID: 15891906
6. A expressão da transglutaminase 2 de leucócitos limita o tamanho da lesão aterosclerótica.  |  Boisvert, WA., et al. 2006. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 26: 563-9. PMID: 16410462
7. O aumento da reticulação extracelular pela transglutaminase tecidular e a redução da expressão de MMP-9 contribuem de forma diferente para a glomeruloesclerose segmentar focal em ratos.  |  Liu, S., et al. 2006. Mol Cell Biochem. 284: 9-17. PMID: 16477388
8. Caracterização de uma estrutura de colagénio tipo II reticulada por transglutaminase microbiana.  |  O Halloran, DM., et al. 2006. Tissue Eng. 12: 1467-74. PMID: 16846344
9. Ensaios para a medição da ligação cruzada de proteínas mediada pela transglutaminase tecidular (tipo II) através de ligações epsilon-(gama-glutamil) lisina e N',N'-bis (gama-glutamil) poliamina utilizando caseína marcada com biotina.  |  Lilley, GR., et al. 1997. J Biochem Biophys Methods. 34: 31-43. PMID: 9089382