GGL Antibody (153-81D4) は IgM マウスモノクローナル GGL 抗体で、GGL タンパク質を WB、IF、IHC(P) で検出します。GGL Antibody (153-81D4) はノンコンジュゲート抗 GGL 抗体としてご利用いただけます。組織トランスグルタミナーゼの発現とトランスアミド化活性は、小腸の自己免疫性炎症性疾患であるセリアック病（CD）で起こる粘膜萎縮につながる形態学的変化に関与している可能性があります。Nε-(γ-グルタミル)リジン(GGL)結合は細胞外マトリックス(ECM)成分間に生じ、トランスグルタミナーゼ活性によって形成される。この結合はタンパク質分解に対して非常に耐性であり、アポトーシス、細胞分化、マトリックスの安定化に関与している可能性がある。GGLは核に局在し、凝固の際に血液細胞から放出される。GGLはECMの蓄積と組織の線維化において、沈着を増加させ分解を抑制することにより重要である。GGLの異常値は、ヒトの糖尿病性腎症（DN）と関連している。この疾患は、糸球体メサンギウムの早期から進行性の膨張と硬化を特徴とし、腎間質の平行性線維化を伴う糸球体硬化症につながる。
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GGL抗体(153-81D4) 参考文献:
- 初期の実験的糖尿病性腎症における組織トランスグルタミナーゼのコンパートメント特異的変化に起因する腎ε-(γ-グルタミル)-リジン架橋の増加：病理学的意義。 | Skill, NJ., et al. 2001. Lab Invest. 81: 705-16. PMID: 11351042
- Nεγ-グルタミルリジンの競合的酵素結合イモノソルベントアッセイ。 | Sárvári, M., et al. 2002. Anal Biochem. 311: 187-90. PMID: 12470680
- カブトガニ（Limulus polyphemus）の血栓におけるNε（γ-グルタミル）リジン架橋。 | Wilson, J., et al. 1992. Biochem Biophys Res Commun. 188: 655-61. PMID: 1445311
- ヒト糖尿病性腎症におけるε-（γ-グルタミル）リジンの上昇は, 組織トランスグルタミナーゼの発現および細胞放出の増加に起因する。 | El Nahas, AM., et al. 2004. Nephron Clin Pract. 97: c108-17. PMID: 15292688
- セリアック病における十二指腸粘膜萎縮の発症過程における組織トランスグルタミナーゼとN（ε）-（γ）-グルタミルリジンの局在。 | Sakly, W., et al. 2005. Virchows Arch. 446: 613-8. PMID: 15891906
- 白血球トランスグルタミナーゼ2の発現はアテローム性動脈硬化病変の大きさを制限する。 | Boisvert, WA., et al. 2006. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 26: 563-9. PMID: 16410462
- 組織トランスグルタミナーゼによる細胞外架橋の増加とMMP-9の発現低下は, ラットの巣状分節性糸球体硬化症に異なる寄与をする。 | Liu, S., et al. 2006. Mol Cell Biochem. 284: 9-17. PMID: 16477388
- 微生物由来トランスグルタミナーゼ架橋II型コラーゲン足場の特性評価。 | O Halloran, DM., et al. 2006. Tissue Eng. 12: 1467-74. PMID: 16846344
- ビオチン標識カゼインを用いた, ε-(γ-グルタミル)リジンおよびN',N'-ビス(γ-グルタミル)ポリアミン結合を介した組織トランスグルタミナーゼ(タイプII)介在タンパク質架橋の測定アッセイ。 | Lilley, GR., et al. 1997. J Biochem Biophys Methods. 34: 31-43. PMID: 9089382
注文情報
| 製品名 | カタログ # | 単位 | 価格 | 数量 | お気に入り | |
GGL 抗体 (153-81D4) | sc-59548 | 100 µl ascites | RMB2377.00 |